Care este funcția enzimatică a proteinelor? Funcția enzimatică a proteinelor: exemple

Lucrarea corpului nostru este un proces extrem de complex, care implică milioane de celule, mii de substanțe foarte diverse. Dar există o zonă care depinde în întregime de proteinele speciale, fără de care viața omului sau a animalelor va fi complet imposibilă. Așa cum probabil ați ghicit, acum vorbim despre enzime.

Astăzi vom examina enzimatica funcția proteinelor. Acesta este un domeniu important de biochimie.

Deoarece baza acestor substanțe sunt în principal proteinele, ei înșiși pot fi considerați ei. Ar trebui să știi că pentru primele enzime de timp au fost descoperite în anii `30 ai secolului al 19-lea, numai oamenii de știință au luat mai mult de un secol, pentru a se ajunge la o definiție mai mult sau mai puțin uniformă pentru ei. Deci, ce funcție face proteina enzimatică? Despre aceasta, precum și structura și exemplele de reacții pe care le veți învăța din articolul nostru.

Trebuie să se înțeleagă că nu fiecare proteină poate fi o enzimă, chiar teoretică. Numai proteinele globulare sunt capabile să prezinte activitate catalitică împotriva altor compuși organici. Ca toți compușii naturali din această clasă, enzimele constau din reziduuri de aminoacizi. Amintiți-vă că funcția enzimatică a proteinelor (exemple de care vor fi în articol) poate fi efectuată numai de aceia dintre ei a căror masă molară nu este mai mică de 5000.

Ce este o enzimă, definiții moderne

Enzimele sunt catalizatori biologici origine. Ei au capacitatea de a accelera reacțiile datorită celui mai apropiat contact dintre cele două substanțe implicate în reacție (substraturi). Se poate spune că funcția enzimatică a proteinelor este procesul de cataliză a anumitor reacții biochimice care sunt caracteristice doar unui organism viu. Numai o mică parte din ele pot fi reproduse în laborator.

Trebuie remarcat faptul că în ultimii ani s-au înregistrat unele progrese în această direcție. Oamenii de știință se apropie treptat de crearea unor enzime artificiale care pot fi folosite nu numai pentru scopurile economiei naționale, ci și pentru medicină. Dezvoltăm enzime care pot distruge în mod eficient chiar și zonele mici ale bolii oncologice care începe.

Care părți ale enzimei sunt implicate direct în reacție?

Rețineți că contactul cu substratul nu include întregul corp al enzimei, ci doar suprafața mică, care se numește centrul activ. Aceasta este proprietatea lor principală, complementaritatea. Acest concept implică faptul că enzima este ideală pentru substrat în formă și proprietățile sale fizico-chimice. Putem spune asta funcția proteinelor enzimatice în acest caz este după cum urmează:

• Cochilia lor de apă vine de la suprafață.
• Există o anumită deformare (polarizarea, de exemplu).
• După aceea, ele se află într-un mod special în spațiu, apropiindu-se simultan unul de celălalt.

Acești factori duc la o accelerare a reacției. Și acum să facem o comparație între enzimele și catalizatorii anorganici.

După cum puteți vedea, funcția enzimatică a proteinelor presupune specificitate. De asemenea, adăugăm că multe dintre aceste proteine ​​au de asemenea specificitate specifică. Pur și simplu, enzimele umane sunt puțin probabil să fie potrivite pentru cobai.

Informații importante despre structura enzimelor

În structura acestor compuși, se disting imediat trei niveluri. Structura primară poate fi identificată prin reziduurile de aminoacizi care fac parte din enzime. Deoarece funcția enzimatică a proteinelor, exemple despre care menționăm în mod repetat în acest articol, pot fi efectuate doar de anumite categorii de compuși, este destul de realist să le determinăm tocmai prin acest criteriu.

În ceea ce privește nivelul secundar, calitatea de membru este determinată de alte tipuri de legături care pot apărea între aceste reziduuri de aminoacizi. Aceste legături sunt interacțiunile hidrogen, electrostatic, hidrofob și van der Waals. Ca rezultat al stresului pe care le produc aceste legături, se formează diferite părți ale enzimei alfa - spirale, bucle și beta - toroane.

Structura terțiară apare ca urmare a faptului că segmentele relativ mari ale lanțului polipeptidic se îndoaie pur și simplu. Trompele rezultate sunt numite domenii. În final, formarea finală a acestei structuri are loc numai după stabilirea unei interacțiuni stabile între diferite domenii. Trebuie reamintit faptul că formarea domeniilor în sine are loc într-o ordine absolută independentă.

Unele caracteristici ale domeniilor

În mod tipic, lanțul polipeptidic din care sunt formați constă din aproximativ 150 de resturi de aminoacizi. Când domeniile interacționează unul cu celălalt, se formează un globule. Întrucât funcția enzimatică este efectuată de către centrele active pe baza acestora, importanța acestui proces trebuie înțeleasă.

Domeniul în sine se distinge prin faptul că se observă numeroase interacțiuni între reziduurile sale de aminoacizi. Numărul lor este mult mai mare decât cel pentru reacțiile dintre domeniile înseși. Astfel, cavitățile dintre ele sunt relativ "vulnerabile" la acțiunea diferiților solvenți organici. Volumul lor este de ordinul a 20-30 angstromuri cubice, care pot găzdui mai multe molecule de apă. Domeniile diferite au adesea o structură spațială complet unică, care este asociată cu performanța unor funcții complet diferite.

Centre active

De regulă, centrele active sunt situate strict între domenii. În consecință, fiecare dintre ele joacă un rol foarte important în cursul reacției. Datorită acestui aranjament de domenii, se constată flexibilitate și mobilitate considerabilă în această regiune a enzimei. Acest lucru este extrem de important, deoarece funcția enzimatică este efectuată numai de acei compuși care își pot schimba în mod corespunzător poziția spațială.

Între lungimea legăturii polipeptidice din corpul enzimei și modul în care sunt îndeplinite funcțiile complexe, există o relație directă. Rolul devine mai complicat datorită formării unui centru activ de reacție între cele două domenii catalitice și datorită formării unor domenii complet noi.

Unele proteine, enzime (exemple - lizozim și glicogen) pot varia foarte mult în dimensiune (129 și 842 de resturi de aminoacizi, respectiv), deși reacția este catalizată de scindare a legăturilor chimice de același tip. Diferența este că enzimele mai masive și mari sunt în măsură să controleze mai bine poziția în spațiu, care asigură o mai mare stabilitate și rata de reacție.

Clasificarea de bază a enzimelor

În prezent, clasificarea standard este comună și răspândită în întreaga lume. Potrivit ei, se disting șase clase principale, cu subclasele corespunzătoare. Vom lua în considerare numai cele de bază. Aici sunt:

1. Oxidoreductazele. Funcția enzimelor proteice în acest caz este stimularea reacțiilor de reducere a oxidării.

2. Transferase. Poate efectua transferul între substraturile următoarelor grupuri:

• Reziduuri cu un singur carbon.
• Reziduuri de aldehide, precum și cetone.
• Componente acil și glicozil.
• Alchil (ca o excepție nu poate purta CH3) reziduuri.
• Baze de azot.
• Grupuri care conțin fosfor.

3. Hidrolase. În acest caz, valoarea funcției enzimatice a proteinelor constă în împărțirea următoarelor tipuri de compuși:

• Esterii.
• Glicozide.
• Eteri, precum și tioeteri.
• Tipuri de legături tip peptide.
• Legături tip C-N (cu excepția tuturor acelorași peptide).

4. Lize. Ei au capacitatea de a elibera grupurile cu formarea ulterioară a unei legături duble. În plus, procesul invers poate de asemenea să efectueze: aderarea la grupuri separate pentru a dubla obligațiunile.

5. Izomerazele. În acest caz, funcția enzimatică a proteinelor este cataliza reacțiilor izomerice complexe. Acest grup include următoarele enzime:

• Racemaze, epimeraze.
• Tsistransizomerazy.
• Oxidoreductazele intramoleculare.
• Transferase intraramoleculare.
• Tulburările intramoleculare.

6. Ligaze (cunoscute și sub denumirea de sintetaze). Servit pentru scindarea ATP cu formarea simultană a anumitor legături.

Este ușor de văzut că funcția enzimatică a proteinelor este incredibil de importantă, deoarece într-o anumită măsură controlează aproape toate reacțiile care apar în corpul dvs. în fiecare secundă.

Ce rămâne din enzimă după interacțiunea cu substratul?

Adesea, enzima este o proteină de origine globulară, centrul activ al acesteia fiind reprezentat de resturile de aminoacizi. În toate celelalte cazuri, centrul include un grup protetic bine legat sau coenzima (ATP, de exemplu), a cărui legătură este mult mai slabă. Întregul catalizator se numește o holoenzimă, iar reziduul său, format după eliminarea ATP, este o apoenzimă.

Astfel, în conformitate cu această caracteristică, enzimele sunt împărțite în următoarele grupe:

• Hidrolaze simple, liză și izomeraze, care, în general, nu conțin o bază de coenzimă.
• Proteine-enzime (exemple - unele transaminaze) conținând o grupare protetică (de exemplu, acidul lipoic). Acest grup include, de asemenea, multe peroxidaze.
• Ennisme, pentru care regenerarea coenzimelor este obligatorie. Acestea includ kinazele, precum și majoritatea oxidoreductazelor.
• Alți catalizatori, a căror compoziție nu este încă pe deplin înțeleasă.

Toate substanțele care fac parte din primul grup sunt utilizate pe scară largă în industria alimentară. Toți ceilalți catalizatori necesită condiții foarte specifice pentru activarea lor și, prin urmare, lucrează numai în organism sau în anumite experimente de laborator. Astfel, funcția enzimatică este o reacție foarte specifică, care constă în stimularea (catalizarea) anumitor tipuri de reacții în condiții strict definite ale corpului uman sau animal.

Ce se întâmplă în centrul activ sau de ce enzimele funcționează atât de eficient?

Am mai spus de mai multe ori că cheia înțelegerii catalizei enzimatice este crearea unui centru activ. Există o legare specifică a substratului, care, în astfel de condiții, devine mult mai activă în reacție. Pentru a înțelege complexitatea reacțiilor efectuate acolo, să dăm un exemplu simplu: fermentarea glucozei, 12 enzime sunt necesare simultan! O astfel de interacțiune dificilă devine posibilă numai pentru că proteina care efectuează funcția enzimatică are cel mai înalt grad de specificitate.

Specificitatea speciilor enzimelor

Poate fi absolut. În acest caz, specificitatea se manifestă numai la un tip strict definit de enzimă. Astfel, ureaza interacționează numai cu ureea. Cu lapte lactoză în reacție, acesta nu va intra în nici un caz. Aceasta este funcția proteinelor enzimele din organism.

În plus, absolut grup mai puțin frecvente spetsifichnost.Kak poate fi înțeleasă din numele, în acest caz, există „receptivitate“ strict la o clasă de compuși organici (esteri, incluzând alcooli complecși sau aldehide). De exemplu, pepsina, care este una dintre enzimele cheie ale stomacului, prezintă numai o specificitate pentru hidroliza legăturilor peptidice. Alcooldehidrogenazei interacționează în mod exclusiv cu alcooli și nu laktikodegidraza împărțit nimic, dar alfa - hidroxi acizi.

Se întâmplă, de asemenea, că caracteristica funcției enzimatice a unui anumit grup de compuși, dar în anumite condiții, enzimele pot acționa destul de diferit de principala lor „scop“ al unei substanțe. În acest caz, catalizatorul "gravitează" la o anumită clasă de substanțe, dar în anumite condiții poate împărți alți compuși (nu neapărat analogi). Adevărat, în acest caz, reacția va merge de mai multe ori mai lentă.

Cunoscut pentru capacitatea de a acționa asupra tripsinei legături peptidice, dar puțini oameni știu că această proteină care realizează funcția enzimei în tractul gastrointestinal, ar putea reacționa cu diferiți compuși de ester.

În cele din urmă, specificitatea este optică. Aceste enzime pot interacționa cu cea mai largă gamă de substanțe complet diferite, dar numai cu condiția ca acestea să aibă proprietăți optice definite strict. Astfel, funcția enzimatică a proteinelor în acest caz este în mare măsură similară principiului de acțiune al non-enzimelor și catalizatorilor de origine anorganică.

Ce factori determină eficacitatea catalizei?

Astăzi se crede că factorii care determină gradul extrem de ridicat de eficiență a enzimei sunt:

• Efectul de concentrare.
• Efectul orientării spațiale.
• Multifuncționalitatea centrului activ de reacție.

În general, esența efectului de concentrație nu este diferită de cea a reacției de cataliză anorganică. În acest caz, o concentrație a substratului este creată în centrul activ, care este de câteva ori mai mare decât aceeași valoare pentru întregul volum al soluției. În centrul reacției, moleculele substanței sunt sortate selectiv, care trebuie să reacționeze una cu cealaltă. Nu este greu de ghicit că acest efect conduce la o creștere rata de reacție chimică pe mai multe ordine.

Atunci când un proces chimic standard, are loc, este extrem de important, care face parte din moleculele care interactioneaza se va ciocni unul cu celălalt. Pur și simplu pune, substanța a moleculei în momentul coliziunii trebuie să fie strict orientate în raport cu celălalt. Datorită faptului că se realizează sub constrângere, atunci toate componentele implicate sunt aranjate într-o anumită linie, reacția cataliză este accelerată de aproximativ trei ordine de o astfel de abordare în situsul activ al enzimei.

Prin multifuncționalitate în acest caz se înțelege proprietatea tuturor componentelor centrului activ simultan (sau strict coordonat) de a acționa asupra moleculei substanței "prelucrate". Mai mult decât atât, ea (moleculă) nu numai că este fixată în mod adecvat în spațiu (vezi mai sus), dar, de asemenea, își schimbă în mod semnificativ caracteristicile. Toate acestea în combinație conduc la faptul că enzimele devin mult mai ușor de acționat pe substrat în mod necesar.