Monomerii proteinelor sunt ce substanțe? Ce sunt monomeri de proteine?

Proteinele sunt polimeri biologici cu o structură complexă. Acestea au o greutate moleculară ridicată și constau în aminoacizi, grupuri protetice, reprezentate de vitamine, lipide și incluziuni de carbohidrați. Proteinele care conțin carbohidrați, vitamine, metale sau lipide sunt numite complexe. Proteinele simple constau numai din aminoacizi legați împreună printr-o legătură peptidică.

peptide

Indiferent de structura substanței, aminoacizii sunt monomeri ai proteinelor. Ele formează un lanț polipeptidic bazic, din care se formează apoi structura fibrilară sau globulară a proteinei. la această proteină pot fi sintetizate numai în țesuturi vii - în celule vegetale, bacteriene, fungice, animale și alte celule.

Singurele organisme care nu pot combina monomerii proteic sunt virusurile și protozoarele. Toate celelalte sunt capabile să formeze proteine ​​structurale. Dar ce substanțe sunt monomerii proteinelor și cum se formează? Despre asta și despre asta biosinteza proteinelor, despre polipeptide și formarea unei structuri complexe de proteine, despre aminoacizii și proprietățile acestora, citiți mai jos.

monomer unic al moleculei de proteină este orice acid alfa-amino. In acest caz, proteina - un lanț polipeptidic de aminoacizi legați. În funcție de numărul de aminoacizi implicați în formarea ei sunt dipeptide izolate (două resturi), o tripeptidă (3), oligopeptide (conținând de la 2-10 aminoacizi) și polipeptide (o multitudine de aminoacizi).

Revizuirea structurii proteinelor

Structura proteinei poate fi primară, ușor mai complexă - secundară, chiar mai complexă - terțiară și cea mai complexă - cuaternară.

Structura primară este un lanț simplu în care monomerii proteinelor (aminoacizii) sunt conectați printr-o legătură peptidică (CO-NH). Structura secundară este o helix alfa sau o beta-pliantă. Terțiar - acest lucru este chiar mai complicată structură tridimensională a proteinei, care a fost format din reciclat datorită formării covalente, ionice și legături de hidrogen și interacțiuni hidrofobe.

Structura cuaternară este cea mai complexă și este caracteristică proteinelor receptorilor localizați pe membranele celulare. Aceasta este o structură supramoleculară (domeniu) formată prin combinarea mai multor molecule cu o structură terțiară, suplimentată cu grupări carbohidrați, lipide sau vitamine. În acest caz, ca și în structurile primare, secundare și terțiare, monomerii proteici sunt alfa-aminoacizi. Ele sunt, de asemenea, legate de legăturile peptidice. Singura diferență este complexitatea structurii.

Aminoacizi

Singurii monomeri ai moleculelor de proteine ​​sunt alfa-aminoacizii. Sunt doar 20 de ani și sunt aproape baza vieții. Datorită apariției unei legături peptidice, sinteza proteinelor a devenit posibilă. Și proteina însăși după aceea a început să efectueze structurarea, receptorul, enzimatica, transportul, mediatorul și alte funcții. Datorită acestui fapt, organismul viu funcționează și este capabil să se reproducă.

Alfa-aminoacidul în sine este un acid carboxilic organic cu o grupare amino legată de un atom de alfa-carbon. Acesta din urmă este situat lângă gruparea carboxil. Monomerii proteinelor sunt considerați ca fiind substanțe organice, în care atomul de carbon terminal are atât o amină, cât și o grupare carboxil.

Combinația de aminoacizi în peptide și proteine

Aminoacizii sunt combinați în dimeri, trimeri și polimeri printr-o legătură peptidică. Acesta este format prin scindarea grupării hidroxil (-OH) din porțiunea carboxil a unui acid alfa-amino și hidrogen (H) - amino grup de alți acizi alfa-amino. Interacțiunea apei este scindat, și rămâne la porțiunea terminală carboxi a C = O cu un rest de electroni liber lângă carbonul carboxil. În grupa amino a celuilalt acid, există un rest (NH) cu radical radical liber la atomul de azot. Acest lucru permite ca doi radicali să fie combinați pentru a forma o legătură (CONH). Se numește peptidă.

Variante de alfa-aminoacizi

În total, 23 alfa-aminoacizi sunt cunoscuți. Ele sunt prezentate ca o listă de: glicină, valină, alanină, izoleucină, leucină, glutamat, aspartat, ornitina, treonină, serină, lizină, cistină, cisteină, fenilalanină, metionină, tirozina, prolina, triptofan, hidroxiprolina, histidină, arginină, asparagină și glutamina. În funcție de faptul dacă acestea pot fi sintetizate de către organismul uman, acești aminoacizi sunt divizate în esențiale și neesential.

Conceptul de aminoacizi interschimbabili și esențiali

Carcasa umană înlocuibilă poate sintetiza, în timp ce nu trebuie înlocuită cu hrană. În acest caz, atât acizii esențiali, cât și cei înlocuibili sunt importanți pentru biosinteza proteinelor, deoarece fără acestea sinteza nu poate fi finalizată. Fără un aminoacid, chiar dacă toate celelalte sunt prezente, este imposibil să se construiască exact proteina pe care celulă o cere pentru a-și îndeplini funcțiile.

O eroare în oricare dintre etapele biosinteză - și proteina este nepotrivită, deoarece nu va fi în măsură să îndeplinească structura dorită din cauza încălcării densității de electroni și interacțiunile interatomice. Prin urmare, este important ca o persoană (și alte organisme) să consume produsele proteice, în care există aminoacizi esențiali. Absența lor în alimente duce la o serie de încălcări ale metabolismului proteinelor.

Procesul de formare a legăturii peptidice

Singurii monomeri ai proteinelor sunt alfa-aminoacizii. Se combină treptat într-un lanț de polipeptide, a căror structură este pre-stocată în avans codul genetic ADN (sau ARN dacă este luată în considerare biosinteza bacteriană). În acest caz, proteina este o secvență strictă de reziduuri de aminoacizi. Acesta este un lanț, comandat într-o structură specifică, care efectuează o funcție preprogramată în celulă.

Etapa secvențială a biosintezei proteinelor

Procesul de formare a proteinei constă dintr-un lanț de etape: situs de replicare ADN (sau ARN) sinteza informațiilor de tip ARN, output-l la citoplasmă nucleului celulei, compusul cu ribozomului și atașarea treptată a resturilor de aminoacizi, care sunt furnizate ARN de transfer. O substanță care este un monomer de proteină participă la reacția de scindare enzimatică a unei grupări hidroxil și un proton de hidrogen, iar apoi se alătură lanțului polipetidnoy extensibil.

catenă polipeptidică astfel obținută, care este deja în reticulul endoplasmic celular este dispus într-o anumită structură predeterminată și completată de carbohidrați sau rest de lipide atunci când este necesar. Acest proces se numește „maturare“ a proteinei, după care a trimis la sistemul de transport al celulei la destinație.

Funcțiile proteinelor sintetizate

Monomerii proteinelor sunt aminoacizii necesari pentru construirea structurii lor primare. Structura secundară, terțiară și cuaternară este deja formată singură, deși uneori necesită și participarea enzimelor și a altor substanțe. Cu toate acestea, acestea nu mai sunt de bază, deși este esențial ca proteinele să își îndeplinească funcția.

Amino acid, care este un monomer de proteină poate avea carbohidrați niște puncte de atașare, metale sau vitamine. terțiar sau structură cuaternară face posibilă pentru a găsi mai multe locuri pentru amplasarea grupurilor inserate. Acest lucru permite un derivat al proteinei, care joacă rolul de enzime, receptor, substanțele transportoare în celulă sau în afara, o imunoglobulină, o componentă structurală a membranelor celulare sau organite, proteine ​​musculare.

Proteinele formate din aminoacizi sunt singura bază a vieții. Și astăzi se crede că viața sa născut după apariția aminoacidului și polimerizarea acestuia. La urma urmei, interacțiunea intermoleculară a proteinelor este începutul vieții, inclusiv cea rațională. Toate celelalte procese biochimice, inclusiv energia, sunt necesare pentru realizarea biosintezei proteinelor și, ca urmare, continuarea continuării vieții.