Structura primară a proteinei

Structura proteinei poate fi reprezentată de una din cele patru opțiuni. Fiecare variantă are propriile particularități. Astfel, există un criteriu cuaternar, ternar, secundar și primar structura proteinei.

Ultimul nivel din această listă este un lanț polipeptidic liniar de aminoacizi. Aminoacizii sunt legați între ei prin legături de peptide. primar structura proteinei este cel mai simplu nivel de organizare a unei molecule. Prin intermediul legăturilor peptidice covalente între gruparea alfa-amino într-un aminoacid și gruparea alfa-carboxil în alta, este asigurată o stabilitate ridicată a moleculei.

Atunci când legăturile peptidice se formează în celule, gruparea carboxil este activată mai întâi. După aceasta, există o legătură cu grupul amino. În mod similar, sinteza de laborator a polipeptidelor este realizată.

Legătura peptidică, care este un fragment repetat al lanțului polipeptidic, are un număr de caracteristici. Sub influența acestor trăsături se formează nu numai structura primară a proteinei. Acestea afectează, de asemenea, nivelele organizaționale superioare ale lanțului polipeptidic. Printre principalele caracteristici distinctive izolate coplanaritate (capacitatea tuturor atomilor care sunt incluși în grupul de peptide în același plan) cu privire la substituenții Legăturile trans-N-C, proprietatea există în 2 forme de rezonanță. Abilitatea de a forma legături de hidrogen se referă, de asemenea, la particularitățile legate de legarea peptidelor. În acest caz, din fiecare grupă de peptide, se pot forma două legături de hidrogen cu alte grupe (inclusiv peptida). Cu toate acestea, există excepții. Acestea includ grupuri peptidice cu grupe amino ale hidroxiprolinei sau prolinei. Ele pot forma doar una legătură hidrogen. Acest lucru are un efect asupra formării unei structuri secundare a proteinei. Deci, în zona în care este localizată hidroxiprolina sau prolină, lanțul peptidic este ușor îndoit, datorită faptului că nu există o a doua legătură hidrogen care să o țină (ca de obicei).

Numele peptidelor se formează din numele amino-acizilor incluși în ele. O dipeptidă dă doi aminoacizi, o tripeptidă este de trei, o tetrapeptidă este de patru și așa mai departe. Fiecare lanț polipeptidic (sau peptidă) de orice lungime este prezentă N-terminală de aminoacizi, care conține o grupare amino liberă și aminoacidul C-terminală, în care există o grupare carboxil liberă.

Proprietățile proteinelor.

La studiul acestor compuși, oamenii de știință au fost interesați de mai multe întrebări. Cercetătorii, în primul rând, au căutat să determine dimensiunea, să determine forma și masa moleculelor de proteine. Trebuie remarcat faptul că acestea au fost sarcini destul de complicate. Dificultatea a fost că definiția greutatea moleculară relativă să crească punctul de fierbere soluțiile de proteine ​​(așa cum se face cu alte substanțe) este imposibilă, având în vedere faptul că soluțiile de proteine ​​nu pot fi fierte. O definiție a indicatorului în funcție de scăderea punctului de congelare are ca rezultat rezultate inexacte. În plus, proteinele în formă pură nu apar niciodată. Cu toate acestea, folosind metodele dezvoltate sa constatat că greutate moleculară variază între 14 și 45 de mii și mai mult.

Una dintre caracteristicile importante ale compușilor este sărăcia fracționată. Acest proces este izolarea proteinelor din soluții după adăugarea de soluții clorhidrat cu concentrații diferite.

O altă caracteristică importantă este denaturarea. Acest proces are loc atunci când proteinele sunt precipitate cu metale grele. Denaturarea este o pierdere a proprietăților naturale. Acest proces implică diferite transformări ale moleculei, cu excepția defalcării lanțului polipeptidic. Cu alte cuvinte, structura primară a proteinei rămâne neschimbată în timpul denaturării.