Nivelurile organizării structurale a moleculei de proteine: structura secundară a proteinei

Baza structura proteinelor și proteina este un lanț polipeptidic și molecula de proteină poate consta din unul, două sau mai multe lanțuri. Cu toate acestea, proprietățile fizice, chimice și biologice ale biopolimeri sunt cauzate nu numai o structură chimică generală care poate fi un „lipsit de sens“, ci și prin alte niveluri ale organizării moleculelor de proteină.

Structura primară a proteinei este determinată prin compoziția cantitativă și calitativă a aminoacizilor. Legăturile peptidice sunt baza structurii primare. Pentru prima dată, această ipoteză sugerată în 1888 Danilevskiy, iar mai târziu suspiciunile sale au fost confirmate prin sinteza peptidelor, care este efectuată de E. Fischer. Structura moleculei de proteine ​​a fost studiată în detaliu de către A. Ya. Danilevsky și E. Fisher. Conform acestei teorii, moleculele de proteine ​​constau dintr-un număr mare de reziduuri de aminoacizi, care sunt legate prin legături peptidice. Molecula de proteină poate avea una sau mai multe lanțuri de polipeptide.

În studiul structurii primare a proteinelor se utilizează agenți chimici și enzime proteolitice. Astfel, folosind metoda lui Edman, este foarte convenabil să se identifice aminoacizii terminali.

Structura secundară a proteinei demonstrează configurația spațială a moleculei de proteină. Există următoarele tipuri de structură secundară: helix alfa-helical, beta-helical, colagen. Oamenii de stiinta au stabilit ca alfa-helix este cel mai caracteristic pentru structura de peptide.

Structura secundară a proteinei este stabilizată prin legături de hidrogen. Acestea din urmă apar între atomi de hidrogen, conectat la atomul de azot electronegativ al unei legături peptidice și atomul de oxigen de carbon al celui de-al patrulea aminoacid pe acesta și direcționat de-a lungul spiralei. Calculele energetice arată că polimerizarea acestor aminoacizi este mai eficientă în helixul drept alfa, care este prezent în proteinele native.

Structura secundară a proteinei: o structură beta-pliată

Catenele lanțurilor de lanț în beta sunt complet alungite. Plitele beta se formează prin interacțiunea a două legături peptidice. Structura specificată este tipică pentru proteine ​​fibrilare (keratină, fibroină etc.). În particular, beta-keratina este caracterizată prin aranjamentul paralel al lanțurilor polipeptidice, care sunt în plus stabilizate prin legături disulfidice între catene. În fibroina de mătase, lanțurile polipeptidelor adiacente sunt antiparalerale.

Structura secundară a proteinei: spirală de colagen

Formarea constă din trei lanțuri spiralate de tropocollagen, care are forma unei tije. Lanțurile spirale sunt răsucite și formează o suprasolicitare. Helix stabilizat prin legături de hidrogen între hidrogen din peptida amino rest de aminoacid într-un lanț și oxigenul grupării carbonil a restului de aminoacid a unui alt lanț. Structura prezentată conferă colagenului o rezistență și o elasticitate ridicată.

Structura terțiară a proteinei

Cele mai multe proteine ​​în stare nativă sunt structuri foarte compacte, care este determinată de forma, dimensiunea și polaritatea radicalilor de aminoacizi și secvența de aminoacizi.

O influență semnificativă asupra formării conformația proteinelor native, sau a unei structuri terțiare au interacțiuni hidrofobe și ionice, legături de hidrogen, etc .. Sub acțiunea acestor forțe se realizează conformație termodinamic expedient a moleculei de proteină și stabilizarea acesteia.

Structura cuaternară

Acest tip de structură moleculară rezultă din asocierea mai multor subunități într-o singură moleculă complexă. Fiecare subunitate include structuri primare, secundare și terțiare.