Nivelurile organizării structurale a moleculei proteice sau a structurii proteinei

Structura moleculei de proteină fiind studiate de peste 200 de ani. Este cunoscut pentru multe proteine. Unele dintre ele au fost sintetizate (de exemplu, insulină, RNază). Unitatea structurală și funcțională de bază ale moleculelor de proteine ​​din aminoacizi. Mai mult, carboxil și grupele amino și proteine ​​conțin alte grupări funcționale, care determină proprietățile lor. Astfel de grupări includ plasate în molecula branșamente proteină laterală: grupare carboxi a acidului aspartic sau acid glutamic, grupa amino a lizinei sau hidroxilizina, gruparea guanidină din arginină, gruparea imidazol histidinei, gruparea hidroxil a serinei și treoninei, o grupare fenol de tirozina, gruparea sulfhidril a cisteinei, gruparea bisulfura de cistină, tioeter grup de metionină, fenilalanină miez benzelnoe, catene alifatice ale altor aminoacizi.

Există patru niveluri de organizare structurală a moleculei de proteine.

Structura primară a proteinei. Aminoacizii din molecula de proteină sunt unite prin legături peptidice, formând o structură primară. Aceasta depinde de compoziția calitativă a aminoacizilor, de numărul lor și de succesiunea legăturilor dintre ele. Structura primară a proteinei este cel mai adesea determinată de Senger. Proteina testată este tratată cu o soluție de ditrofluorbenzen (DNP), rezultând formarea de dinitrofenil-proteină (proteină DNP). Ulterior, proteina DNP este hidrolizată, se formează reziduul moleculei de proteină și aminoacizii DNP. DNP-aminoacidul este izolat din acest amestec și este hidrolizat. Produsele de hidroliză sunt aminoacizi și dinitrobenzen. Restul moleculei de proteine ​​reacționează cu noi porțiuni de DNP până când întreaga moleculă se descompune în aminoacizi. Pe baza unui studiu cantitativ al aminoacizilor, se face o schemă a structurii primare a unei proteine ​​individuale. Structura primară a proteinelor este insulina, mioglobina, hemoglobina, glucagonul și multe altele).

Prin metoda lui Edman, proteina este tratată cu izotiocianat de fenil. Uneori se utilizează enzime proteolitice - tripsină, pepsină, chymotrypsin, peptidază etc.

Structura secundară a proteinei. cercetătorii americani, folosind analiza cu raze X, a constatat că lanțurile polipeptidice proteină există adesea sub forma de alfa-helix și structurilor uneori beta.

Alfa spiralele sunt comparate cu spirală scară, unde funcția gradelor este efectuată de resturile de aminoacizi. În molecule proteine ​​fibrilare (Silk fibroină) lanț polipeptidic este aproape complet întinsă (beta-structură) și aranjate în formă de sfere, stabilizate prin legături de hidrogen.

Helixul alfa se poate forma spontan în polipeptide sintetice (daderon, nailon), care au greutate moleculară de la 10 la 20 de mii. La anumite porțiuni ale proteinelor (molecula de insulina, hemoglobina, ARNază) rupe configurația elicoidală alfa a lanțului peptidic și se formează structura elicoidală a unui alt tip.

Structura terțiară a proteinei. porțiuni spiralate ale lanțului polipeptidic al moleculei de proteină sunt în diferite raporturi care determină terțiar (tridimensională) structura, forma și forma volumului moleculei de proteină. Se crede că structura terțiară a automată și apare ca urmare a unei interacțiuni cu resturile de aminoacizi ale moleculelor de solvent. Radicalii Astfel hidrofobe „desenate“ în molecula de proteină, care formează zona lor uscată și grupări hidrofile sunt orientate spre solvent, ceea ce conduce la formarea de molecule confirmărilor energetice favorabile. Acest proces este însoțit de formarea legăturilor intramoleculare. Structura terțiară a moleculei de proteină transcrise pentru RNAse, hemoglobina, lizozima de ouă de găină.

Structura cuaternară a proteinei. Acest tip de structură a moleculei de proteină apare ca rezultat al asocierii mai multor subunități într-o singură moleculă complexă. Fiecare subunitate are o structură primară, secundară și terțiară.