Structura proteinelor structurii cuaternare, caracteristici ale sintezei și ale geneticii

Proteinele sunt unul dintre elementele organice importante ale celulelor organismului viu. Ei efectua multe funcții .. de referință, semnal, enzimatic, transport, structural, receptor, etc. important primar de oțel adaptare evolutivă structură, secundară, terțiară și cuaternară proteine. Ce sunt

Componente structurale ale proteinelor

Monomerii oricărui lanț polipeptidic sunt aminoacizi (AA). Acești compuși organici cu conținut mic de molecule sunt destul de des întâlniți în natură și pot exista ca molecule independente, care își desfășoară propriile funcții. Printre acestea, transportul de substanțe, recepția, inhibarea sau activarea enzimelor.

În total, există aproximativ 200 de aminoacizi biogeni, dar numai 20 dintre ei pot fi monomeri ai proteinelor. Se dizolvă cu ușurință în apă, au o structură cristalină și multe dintre ele sunt dulci după gust.

Din punct de vedere chimic, AK sunt molecule, în care sunt în mod necesar prezente două grupuri funcționale: -COOH și -NH2. Cu ajutorul acestor grupuri, aminoacizii formează lanțuri, conectându-se una cu alta printr-o legătură peptidică.

Fiecare dintre cei 20 aminoacizi proteogeni are propriul radical, în funcție de proprietățile chimice diferite. În ceea ce privește compoziția acestor radicali, toate AA sunt clasificate în mai multe grupuri.

1. Non-polar: izoleucină, glicină, leucină, valină, prolină, alanină.
2. Polar și neîncărcat: treonină, metionină, cisteină, serină, glutamină, asparagină.
3. Aromatice: tirozină, fenilalanină, triptofan.
4. Polar și încărcat negativ: glutamat, aspartat.
5. Polar și încărcat pozitiv: arginină, histidină, lizină.

Orice nivel al structurii proteinei organizației (primară, secundară, terțiară, cuaternară) se bazează într-un lanț de polipeptide constând din AK. Singura diferență este modul în care se dezvoltă această secvență în spațiu și cu ajutorul căruia legăturile chimice sunt astfel menținute.

Structura primară a proteinei

Orice proteină produsă pe ribozomi - organite non-membrana care sunt implicate în sinteza unui lanț polipeptidic. Aici, aminoacizii sunt uniți împreună printr-o legătură peptidică puternică, formând structura primară. Cu toate acestea, o astfel de structură primară a proteinei din cuaternar este foarte diferită, deci este necesară maturarea în continuare a moleculei.

Astfel de proteine, cum ar fi elastina, histonele, glutationul, deja cu o structură atât de simplă, sunt capabile să-și îndeplinească funcțiile în organism. Pentru majoritatea covârșitoare a proteinelor, următoarea etapă este formarea unei conformații secundare mai complexe.

Structura secundară a proteinei

Formarea legăturilor peptidice este prima etapă în maturarea majorității proteinelor. Pentru ca ei să își poată îndeplini funcțiile, conformația lor locală trebuie să sufere unele schimbări. Acest lucru este realizat cu ajutorul legăturilor de hidrogen - fragile, dar în același timp numeroase conexiuni între centrele principale și cele acide ale moleculelor de aminoacizi.

Astfel se formează structura secundară a proteinei, de la Quaternar se distinge prin simplitatea echipamentului și conformația locală. Aceasta din urmă înseamnă că nu întregul lanț suferă o transformare. Legăturile de hidrogen se pot forma la mai multe situri de o distanță diferită unul de celălalt, iar forma lor depinde, de asemenea, de tipul de aminoacizi și de metoda de asamblare.

Lizozimul și pepsina sunt reprezentanți ai proteinelor care au o structură secundară. Pepsina implicate în digestie și lizozimul are o funcție de protecție în organism, distrugând pereții celulelor de bacterii.

Caracteristicile structurii secundare

Conformațiile locale ale lanțului peptidic pot fi diferite una de cealaltă. Au fost deja studiate câteva zeci și trei dintre acestea sunt cele mai comune. Printre acestea, alfa-helix, beta-straturi și beta-turn.

• Alfa-helix este una dintre conformările adesea ale structurii secundare a majorității proteinelor. Este un cadru de bază rigid, cu un curs de 0,54 nm. Radicalii aminoacizilor sunt direcționați spre exterior.

Cele mai obișnuite spirale spirale dreapta, și uneori puteți găsi analogi răsuciți în stânga. Formarea funcției este realizată prin legături de hidrogen, care stabilizează buclele. Lanțul care formează helixul alfa conține foarte puțin proline și aminoacizi încărcați polari.

• Beta-rotația este izolată într-o conformație separată, deși aceasta poate fi numită o parte a stratului beta. Esența constă în îndoirea lanțului de peptide, care este susținută de legături de hidrogen. În mod obișnuit, îndoirea constă în 4-5 aminoacizi, dintre care este necesară prezența prolinei. Acest AK are doar un schelet dur și scurt, ceea ce face posibilă formarea rândului.
• Beta-stratul este un lanț de aminoacizi, care formează mai multe curbe și le stabilizează cu legături de hidrogen. O astfel de conformație este foarte asemănătoare cu o hârtie pliată. Cel mai adesea această formă are proteine ​​agresive, dar există multe excepții.

Există straturi beta paralele și antiparalerale. În primul caz, capetele C și N coincid în punctele de îndoire și la capetele lanțului, iar în al doilea caz, nr.

Structura terțiară

Ambalarea suplimentară a proteinei duce la formarea unei structuri terțiare. O astfel de conformație este stabilizată cu ajutorul legăturilor hidrogen, disulfură, hidrofobă și ionică. Numărul lor mare vă permite să răsuciți structura secundară într-o formă mai complexă și să o stabilizați.

Separați globul și proteine ​​fibrilare. Molecula peptidelor globulare este o structură globulară. Exemple: albumină, globulină, histone în structura terțiară.

Proteinele fibrilare formează toroane puternice, lungimea cărora depășește lățimea lor. Astfel de proteine ​​îndeplinesc cel mai adesea funcții structurale și de formare. Exemplele sunt fibroina, keratina, colagenul, elastina.

Structura proteinelor în structura cuaternară a moleculei

Dacă mai multe globule sunt combinate într-un singur complex, se formează așa-numita structură cuaternară. O astfel de conformație nu este caracteristică pentru toate peptidele și se formează atunci când este necesar să se îndeplinească funcții importante și specifice.

Fiecare globule din compoziție complexe de proteine este un domeniu separat sau un prototer. În total structura proteinelor structurii cuaternare molecula este numită oligomer.

În mod obișnuit, o astfel de proteină are mai multe conformații stabile, care se înlocuiesc constant între ele fie în funcție de influența unor factori externi, fie atunci când este necesar să se îndeplinească diferite funcții.

O diferență importantă din structura terțiară a proteinei sunt legături intermoleculare cuaternare, care sunt responsabile pentru conectarea mai multor globulelor. În centrul întregii molecule se află adesea ionul metalic, care afectează în mod direct formarea legăturilor intermoleculare.

Structuri suplimentare de proteine

Nu întotdeauna un lanț de aminoacizi este suficient pentru a îndeplini funcțiile proteinei. În cele mai multe cazuri, alte molecule de natură organică și anorganică se alătură acestor molecule. Deoarece această caracteristică este caracteristică pentru numărul mare de enzime, compoziția proteazelor complexe este de obicei împărțită în trei părți:

• Apoenzima este o parte proteică a unei molecule care este o secvență de aminoacizi.
• Coenzima nu este o proteină, ci o parte organică. Poate include diferite tipuri de lipide, carbohidrați sau chiar acizi nucleici. Aceasta include reprezentanți ai compușilor biologic activi, printre care se numără și vitaminele.
• Cofactorul este o parte anorganică, reprezentată în majoritatea covârșitoare a cazurilor de ioni metalici.

Structura proteinei în structura cuaternară a moleculei necesită participarea mai multor molecule de origine diferită, atât de multe enzime sunt doar trei componente. Un exemplu este fosfokinaza, o enzimă care asigură transferul unei grupări fosfat dintr-o moleculă ATP.

Unde se formează structura cuaternară a moleculei de proteine?

Polipeptida începe cu lanț sintetizat pe celule ribozomi, dar proteina in continuare maturarea are loc chiar și în alte organite. Molecula nou formată trebuie să cadă în sistemul de transport, care constă dintr-o membrană nucleară, EPS, aparat Golgi și lizozomi.

Complexitatea crescândă a structurii spațiale a proteinei are loc în reticulul endoplasmatic, unde ele formează nu numai diferite tipuri de legături (hidrogen, bisulfura, hidrofob ionice intermoleculare), dar, de asemenea, sa alăturat coenzimei și cofactor. Aceasta formează structura cuaternară a proteinei.

Atunci când molecula este complet gata de lucru, ajunge la citoplasma celulei sau la aparatul Golgi. În ultimul caz, aceste peptide sunt ambalate în lizozomi și transportate în alte celule compartmentale.

Exemple de proteine ​​oligomerice

Structura cuaternară este structura proteinelor, care este concepută pentru a facilita performanța funcțiilor vitale în corpul viu. Conformarea complexă a moleculelor organice permite, în primul rând, influențarea activității multor procese metabolice (enzime).

Proteinele importante din punct de vedere biologic sunt hemoglobina, clorofila și hemocicanina. Inelul porfirinic este baza acestor molecule, în centrul cărora este ionul metalic.

hemoglobină

Structura cuaternară a moleculei de proteină a hemoglobinei este de 4 globule legate prin legături intermoleculare. În centru este porfinul cu ion de fier. Proteina este transferată în citoplasma eritrocitelor, unde aproximativ 80% din citoplasma totală este ocupată.

Baza moleculei este o hemă, care are o natură mai anorganică și roșu colorat. De asemenea, este produsul principal al defalcării hemoglobinei în ficat.

Știm cu toții că hemoglobina are o importantă funcție de transport - transferul oxigenului și dioxidului de carbon prin corpul uman. O conformație complexă a moleculei de proteine ​​formează centre active speciale, care sunt capabile să lege gazele corespunzătoare cu hemoglobină.

Atunci când se formează complexul „proteină-gaz“, format prin așa-numitul oxihemoglobină și karbogemoglobin. Cu toate acestea, există o varietate mai mare de astfel de asociații, care este destul de stabilă: carboxihemoglobină. Este un complex de proteine ​​și monoxid de carbon, stabilitatea cărora explică atacurile de sufocare în caz de toxicitate excesivă.

clorofilă

Un alt reprezentant al proteinelor cu o structură cuaternară, legătura a căror domenii este deja susținută de ionul de magneziu. Funcția principală a întregii molecule este participarea la procesele de fotosinteză în plante.

Există diferite tipuri de clorofile, care diferă unele de altele de radicalii inelului porfirin. Fiecare dintre aceste soiuri este marcată printr-o literă separată a alfabetului latin. De exemplu, plantele terestre sunt caracterizate prin prezența clorofilei a sau a clorofilei b, iar în alge s-au găsit și alte tipuri de proteine.

hemocianină

Această moleculă este un analog al hemoglobinei în multe animale mai mici (artropode, moluscuri etc.). Principala diferență între structura proteinei și structura cuaternară a moleculei este prezența unui ion de zinc în locul unui ion de fier. Hemocianina are o culoare albastră.

Uneori oamenii se întreabă ce s-ar fi întâmplat dacă hemoglobina persoanei va fi înlocuită cu hemocianină. În acest caz, conținutul obișnuit de substanțe din sânge, și în special de aminoacizi, este întrerupt. De asemenea, hemocianina formează instabil un complex cu dioxid de carbon, astfel încât "sângele albastru" ar avea tendința de a forma cheaguri de sânge.