Transaminarea aminoacizilor: determinare, semnificație și caracteristici

Transaminarea aminoacizilor este procesul de transfer intermolecular de la substanța inițială a grupării amino la ceto acid fără formarea de amoniac. Să analizăm în detaliu trăsăturile acestei reacții, precum și semnificația ei biologică.

Istoria descoperirii

Reacția de transaminare a aminoacizilor a fost descoperită de chimiștii sovietici Kritsman și Brinstein în 1927. Oamenii de știință lucrează la acid glutamic procesul de dezaminare în țesutul muscular și a constatat că alanina este formată prin adăugarea la țesutul omogenatul cel muscular și acizii piruvic și gluta acidul alfa-ketoglutaric. Unicitatea descoperirii a fost că procesul nu era însoțit de formarea de amoniac. În timpul experimentelor, au reușit să afle că transaminarea aminoacizilor este un proces reversibil.

În cursul reacțiilor s-au utilizat catalizatori enzime specifice, numite aminferaze (transmaminaze).

Caracteristicile procesului

Aminoacizii implicați în transaminare pot fi compuși monocarboxilici. În cursul studiilor de laborator sa constatat că transaminarea asparaginei și a glutaminei cu cetoacide apare în țesuturile animale.

Participarea activă la transferul grupării amino ia fosfat de piridoxal, care este o coenzima a transaminazelor. În procesul de interacțiune, se formează din acesta fosfat de piridoxamină. Ca un catalizator al acestui proces sunt enzimele: oxidaza, piridoxaminaza.

Mecanism de reacție

Transaminarea aminoacizilor a fost explicată de către oamenii de știință sovietici Shemyakin și Braunstein. Toate transaminazele au coenzima piridoxal fosfat. Reacțiile de transmutație, pe care le accelerează, sunt similare în mecanism. Procesul are loc în două etape. Mai întâi, piridoxal fosfatul preia un aminoacid din aminoacid, ducând la formarea de ceto acid și piridoxamină fosfat. În cea de-a doua etapă, reacționează alfa-cetoacid, produsele finale sunt piridoxal fosfatul, ceto acidul corespunzător. În astfel de interacțiuni, piridoxal fosfatul este un purtător al grupării amino.

Transaminarea aminoacizilor prin acest mecanism a fost confirmată prin analize spectrale. Acum există noi dovezi ale prezenței unui astfel de mecanism în ființele vii.

Semnificația proceselor metabolice

Care este rolul transaminării aminoacizilor? Valoarea acestui proces este suficient de mare. Aceste reacții sunt distribuite în plante și microorganisme, țesuturi de origine animală, datorită rezistenței sale ridicate la factori chimici, fizici, biologici, specificității stereochimice absolute pentru D- și L-amino acizi.

Sensul biologic al transaminării aminoacizilor a fost analizat de mulți oameni de știință. El a devenit obiectul cercetării detaliate în procesele metabolice ale aminoacizilor. În cursul cercetării, sa elaborat o ipoteză cu privire la posibilitatea transaminării aminoacizilor prin transadaminare. Euler a constatat că în țesuturile animale ale aminoacizilor cu viteză mare de acid dezaminată numai L-glutamic, glutamat acționează drept catalizator pentru procesul.

Procesele de deaminare și transaminare a acidului glutamic sunt reacții reversibile.

Semnificația clinică

Cum se utilizează transaminarea aminoacizilor? Semnificația biologică a acestui proces este posibilitatea efectuării de studii clinice. De exemplu, serul de sânge al unei persoane sănătoase are de la 15 la 20 de unități de transaminaze. În cazul deteriorării țesuturilor organice, se observă distrugerea celulelor, ceea ce duce la eliberarea de transaminaze în sânge din focalizarea leziunii.

În cazul infarctului miocardic, literal după 3 ore nivelul creșterea aspartat aminotransferazei până la 500 de unități.

Cum se utilizează transaminarea aminoacizi? biochimie presupune efectuarea unui test transaminazic, în funcție de rezultatele cărora pacientul este diagnosticat, selectând metode eficiente de tratament al bolii detectate.

În scopuri de diagnosticare, în clinică sunt utilizate seturi speciale de substanțe chimice pentru detectarea rapidă a lactatului dehidrogenazei, a creatinkinazei, a transaminazei.

Hipertransminazemia se observă la afecțiunile rinichilor, ficatului, pancreasului și, de asemenea, în caz de otrăvire acută cu tetraclorură de carbon.

Transaminarea și deaminarea aminoacizilor se utilizează în diagnosticarea modernă pentru a detecta infecțiile hepatice acute. Aceasta se datorează unei creșteri accentuate a alanin aminotransferazei, cu unele probleme cu ficatul.

Participanții la transaminare

Acidul glutamic are un rol deosebit în acest proces. O distribuție mare în țesuturile vegetale și animale, specificitatea stereochimică pentru aminoacizi, activitatea catalitică a făcut ca transaminazele să fie obiectul studiului în laboratoarele de cercetare. Toți aminoacizii naturali (cu excepția metioninei) interacționează cu acidul alfa-ketoglutaric în timpul transaminării, se formează acid keto- și glutamic. Este deaminat prin acțiunea glutamatdehidrogenazei.

Variante de deaminare oxidativă

Există un tip direct și indirect al acestui proces. Deamina directă implică utilizarea unei enzime ca catalizator, produsul interacțiunii fiind cetoacidul și amoniacul. Acest proces poate avea loc într-un mod aerobic, presupunând prezența oxigenului sau a unei variante anaerobe (fără molecule de oxigen).

Caracteristicile deaminării oxidative

Ca catalizatori ai procesului aerobic acționează D-oxidazele aminoacizilor, iar coenzimele sunt oxidazele L-aminoacidului. Aceste substanțe sunt prezente în corpul uman, dar prezintă o activitate minimă.

O variantă anaerobă de deaminare oxidativă este posibilă pentru acidul glutamic, glutamat dehidrogenaza acționează ca un catalizator. Această enzimă este prezentă în mitocondriile tuturor organismelor vii.

Cu deaminarea indirectă oxidativă, se disting două etape. Mai întâi, gruparea amino este transferată de la moleculă părinte la compusul ceto, se formează un nou keto- și aminoacizi. În continuare ketoskelet catabolizes cai specifice implicate in tricarboxilic ciclul de acid și țesut respirație, produsele finale sunt apa și dioxidul de carbon. În cazul înfometării, scheletul de carbon al aminoacizilor glucogeni va fi utilizat pentru a forma molecule de glucoză în gluconeogeneză.

A doua etapă implică scindarea grupării amino prin deaminare. În organismul uman, un proces similar este posibil numai pentru acidul glutamic. Ca urmare a acestei interacțiuni, a acidul alfa-ketoglutaric și amoniacul.

concluzie

Determinarea activității a două enzime de transaminare a aspartat-aminotransferazei și alanin aminotransferazei a fost găsită în medicină. Aceste enzime pot interacționa reversibil cu acidul alfa-ketoglutaric, transfera la acesta din aminoacizi grupele amino funcționale, formând ceto-compuși și acidul glutamic. În ciuda faptului că activitatea acestor enzime creșteri boli ale mușchiului inimii și ficatului, activitatea maximă se găsește în ser pentru AST și ALT în hepatită.

Aminoacizii esențiali pentru sinteza moleculelor de proteine, și formarea unei multitudini de alți compuși biologic activi capabili de reglarea proceselor metabolice din organism: hormoni, neurotransmițători. În plus, aceștia sunt donatori de atomi de azot în sinteza substanțelor care conțin azot care nu conțin proteine, inclusiv colina, creatina.

Metabolismul aminoacid poate fi folosit ca sursă de energie pentru procesul de sinteză adenozin trifosfat. O valoare deosebită este energia funcția aminoacizilor are în proces de post, precum și de diabet. Schimbul de aminoacizi ne permite să stabilim legături între numeroasele transformări chimice care apar într-un organism viu.

Corpul uman conține aproximativ 35 de grame de aminoacizi liberi, iar în sânge conținutul lor este de 3565 mg / dl. Un număr mare dintre aceștia intră în organism din alimente, în plus, sunt în țesuturile proprii, pot fi de asemenea formate din carbohidrați.

In multe celule (cu excepția celulelor roșii din sânge), acestea nu sunt folosite doar pentru sinteza proteinelor, dar, de asemenea, pentru formarea de purine, nucleotide pirimidinice, producând amine biogene membrane fosfolipidice.

Pentru o zi în corpul uman, aproximativ 400 g de compuși proteici se descompun în aminoacizi, iar aproximativ aceeași cantitate se produce în procesul invers.

Proteinele tisulare nu sunt capabile să efectueze, în cazul catabolizării, costurile aminoacizilor pentru sinteza altor compuși organici.

În evoluția omenirii și-a pierdut capacitatea de a auto-sinteza a multor aminoacizi, de aceea, pentru a asigura pe deplin de necesitatea de a primi corpul acestor compuși care conțin azot din alimente. Procesele chimice, în care participă aminoacizii, iar astăzi sunt un obiect de studiu al chimiștilor și medicilor.