Rolul biologic al aminoacizilor și aplicarea lor

Care este rolul biologic al aminoacizilor? Să încercăm împreună să găsim răspunsul la această întrebare. Descoperim particularitățile structurii acestei clase de substanțe organice, proprietățile lor chimice, principalele domenii de aplicare.

Istoric istoric

Primul aminoacid deschis a fost glicina. A fost sintetizată în 1820 prin hidroliza acidă a gelatinei. Descifrarea compoziției de aminoacizi a moleculelor de proteine ​​a fost posibilă numai la mijlocul secolului trecut, după care a fost descoperită aminoacidul - treonina.

Funcții principale

În prezent există informații despre 300 de aminoacizi, care efectuează diferite funcții în organism.

Care este principalul rol biologic aminoacizi? douăzeci dintre acestea sunt considerate standard (proteinogenic), deoarece fac parte din principalele molecule de proteine.

Acești compuși fac parte din anumite proteine. Oxiprilinul este baza colagenului, elastina este formată de desmosin.

Ele pot fi substanțe intermediare în procesele metabolice. Această funcție este efectuată de citrulină, ornitină.

biologic funcția aminoacizilor constă, de asemenea, în sinteza nucleotidelor, poliamide. Lanțul carbon al acestor compuși este utilizat pentru a forma alte substanțe organice:

• glucoza este sintetizată din aminoacizii glucogeni;
• lipidele sunt formate de compușii ketogenici.

Rolul biologic al aminoacizilor constă în posibilitatea utilizării acestora pentru determinarea grupurilor funcționale. Cisteina este utilizată când se detectează o grupare sulfat. Aspartatul este utilizat pentru detectarea unei grupe amino.

Caracteristicile nomenclatorului

Cât de corect să denumiți aminoacizii? Structura, clasificarea, rolul biologic al acestor compuși sunt considerate chiar și în cursul curriculumului școlar.

Aminoacizii sunt derivați ai acizilor carboxilici, în care un atom de hidrogen este înlocuit cu o grupare amino.

În funcție de localizarea acestui grup funcțional, un compus poate avea mai mulți izomeri. Chimistii folosesc trei tipuri diferite nomenclatură: rațională, trivial, sistematic.

Numele triviale ale acestor compuși sunt legate de sursa din care au fost izolate. Serina este inclusă în mătase fibroasă, glutamina se găsește în glutenul plantelor de cereale. Cistina este prezentă în pietrele vezicii urinare.

Numele rațional este asociat cu derivatul de acid carboxilic, iar denumirea abreviată este utilizată pentru a indica secvența aminoacizilor din molecula de proteină. În biochimie, se utilizează numele abreviat și trivial al acestor compuși.

Clasificarea aminoacizilor

Pentru a înțelege rolul biologic al aminoacizilor și utilizarea lor, să ne ocupăm mai mult de tipurile de clasificare a acestor compuși organici.

În prezent sunt utilizate mai multe tipuri de clasificare:

• prin radical;
• de gradul de polaritate;
• pe varianta sintezei în organism.

Prin structura radicalului din chimia organică sunt izolate diferite tipuri de aminoacizi.

Compușii alifatici pot conține o grupare carboxil și o grupare amino, caz în care sunt compuși monoaminocarbonici.

În prezența a două COOH și a unei grupări amino, substanțele se numesc substanțe monoamino-dicarboxilice.

De asemenea, sunt izolate formele diaminomonocarboxilice și diaminodicarboxilice ale aminoacizilor.

Specii ciclice diferă nu numai în ceea ce privește numărul de cicluri, ci și în compoziția lor calitativă.

Potrivit lui Lenin, aminoacizii sunt împărțiți în patru grupe în funcție de caracteristicile interacțiunii radicalului hidrocarbonat cu apă:

• hidrofob;
• hidrofil;
• negativ încărcat;
• încărcat pozitiv.

În funcție de capacitatea aminoacizilor de a sintetiza în corpul uman, indispensabile (vin cu hrană), precum și specii interschimbabile.

Numeroase experimente științifice au demonstrat rolul biologic al alfa-aminoacizilor.

Proprietăți fizice

Care sunt caracteristicile aminoacizilor? Nomenclatorul, proprietățile, rolul biologic al acestor compuși este oferit absolvenților de școli pe examenul de stat uniform în chimie. Acești acizi organici sunt foarte solubili în apă, au un punct de topire ridicat.

Activitatea lor optică se explică prin prezența în molecule a unui atom de carbon asimetric (cu excepția glicinei în monoterapie). De aceea au fost descoperite stereoizomeri L- și D ai aminoacizilor.

Izomerii din seria L se găsesc în proteinele animale. Valoarea indicelui de hidrogen pentru acești compuși este cuprinsă între 5,5 și 7.

Proprietăți chimice

Să luăm în considerare aminoacizii în detaliu. Structură, chimică proprietăți, rolul biologic al acestor substanțe organice trebuie să fie cunoscut.

Specificitatea proprietăților chimice ale aminoacizilor constă în dualitatea lor. Cauza amfotericității este prezența a două grupări funcționale în acești acizi organici.

Prezența unei grupări carboxil COOH dă acestor compuși un caracter acid. Interacționează ușor cu metale active, oxizi de bază, alcalii. De asemenea, aciditatea proprietăților acestor compuși organici se manifestă în reacția de esterificare (cu esteri din esteri).

Aminoacizii pot intra, de asemenea, în interacțiune chimică cu săruri formate din acizi minerali slabi. Ca exemplu al unei astfel de reacții, se poate lua în considerare interacțiunea aminoacizilor cu bicarbonații și carbonații.

Principalele proprietăți ale acestei clase sunt abilitatea aminoacizilor de a reacționa cu alți acizi din grupul amino. În acest caz se formează săruri.

Rolul biologic al decarboxilării aminoacizilor este acela că se formează un mediu neutru, care este absolut sigur pentru un organism viu.

Reacția ninhidrină permite detectarea aminoacizilor într-o soluție. Esența reacției este că soluția incoloră de ninhidrină în interacțiune cu un aminoacid va condensa sub forma unui dimer printr-un atom de azot, care este scindat de aminoacidul corespunzător.

Pigmentul are ca rezultat o filoletovy plus roșiatic nuanță, decarboxilarea aminoacizi se produce, având ca rezultat formarea unei anumite aldehide și monoxid de carbon (4).

Este reacția ninhidrină utilizată de biologi în analiza structurii primare a moleculelor de proteine. Prin intensitatea culorii, este posibil să se detecteze conținutul cantitativ de aminoacizi în soluția inițială, prin urmare o astfel de analiză este adecvată atunci când se determină concentrația de aminoacizi.

Reacții specifice

În aminoacizi, în plus față de grupările carboxil și amino, pot fi prezente grupări funcționale suplimentare. Pentru determinarea lor în laboratoarele de cercetare efectuează reacții calitative.

Arginina poate fi detectată în amestec prin efectuarea unei reacții calitative Sakaguchi (pe grupul guanidinic). Cisteina poate fi determinată prin metoda Fole, care este specifică pentru grupul SH.

Reacția de nitrare (reacția xantoproteină) face posibilă confirmarea prezenței unui aminoacid aromatic în amestec. Reacția Millon este concepută pentru a identifica gruparea hidroxil din inelul aromatic al tirozinei.

Caracteristicile legării peptidelor

Care sunt caracteristicile aminoacizilor care conțin sulf? Rolul lor biologic este asociat cu formarea de molecule de peptide. Atunci când mai multe molecule de aminoacizi interacționează una cu cealaltă, moleculele de apă sunt scindate și reziduurile de aminoacizi formează peptide utilizând o legătură peptidă (amidă).

Numărul resturilor de aminoacizi care formează polipeptida variază semnificativ. Acele peptide care conțin nu mai mult de zece resturi de aminoacizi sunt numite oligopeptide. Numele compusului rezultat este adesea indicat de numărul resturilor de aminoacizi.

Dacă substanța conține mai mult de zece resturi de aminoacizi, compușii sunt numiți polipeptide. Pentru acei compuși care conțin mai mult de 50 de resturi de aminoacizi, produsul sintezei lor se numește o proteină.

Deci, hormonul glucagon, care conține 29 de aminoacizi, se numește hormon. Resturile de aminoacid sunt considerate monomeri ale acizilor organici inițiali din care se formează compușii proteici.

Reziduul de aminoacid care este înregistrată pe stânga, are o grupare amino, numitul fragment N-terminal care are o grupare carboxil, în conformitate cu C-terminal, este de obicei scrisă pe dreapta.

Când se desemnează polipeptida obținută, se folosesc denumirile abreviate ale aminoacizilor din care se formează. De exemplu, dacă în interacțiune s-au implicat glicină, serină, alanină, tripeptida rezultată va fi citită ca glicilserilalanină.

Importanța unor aminoacizi

Glicina (acid aminoacetic) este un donor de fragmente de carbon, care sunt necesare pentru formarea hemoglobinei, pirol, colină, nucleotide, precum și pentru sinteza creatinei.

Serina este prezentă în compoziție centrele active de enzime. Acest aminoacid este necesar pentru sinteza fosfo-proteinei (cazeina din laptele natural).

Este necesar acidul glucogen pentru a forma o structură secundară terțiară a moleculei de proteină. Acest compus este gruparea funcțională mai reactivă, astfel încât substanța suferă ușor procesele de oxidare-reducere, se leagă metalele grele ca compuși insolubili. Ea îndeplinește funcția donatorului grupului sulfat, care este în cerere pentru sinteza substanțelor care conțin sulf.

concluzie

Aminoacizii sunt compuși organici amfoterici care au o semnificație biologică importantă. Reziduurile de aminoacizi din sinteză formează o secvență care este structura primară a moleculei de proteină. În funcție de modul în care sunt construite exact fragmentele de aminoacizi, se sintetizează o proteină specifică pentru fiecare organism viu.