Proteine: Structura și funcția proteinei
Proteinele sunt substanțe organice. Acești compuși cu înaltă moleculară se caracterizează printr-o anumită compoziție și se descompun în aminoacizi în timpul hidrolizei. Moleculele de proteine pot avea o varietate de forme, multe dintre ele fiind compuse din mai multe lanțuri de polipeptide. Informații despre structura proteinei sunt codificate în ADN, iar sinteza moleculelor de proteine se numește traducere.
conținut
Compoziția chimică a proteinelor
Proteina medie conține:
- 52% din carbon;
- 7% hidrogen;
- Azot 12%;
- 21% oxigen;
- 3% sulf.
Moleculele de proteine sunt polimeri. Pentru a înțelege structura lor, este necesar să aflăm care sunt monomerii lor - aminoacizi.
Aminoacizi
Acestea sunt împărțite în două categorii: care apar în mod constant și uneori apar. Printre primele 18 monomerii proteinei și alte 2 amide: acid aspartic și glutamic. Uneori există doar trei acizi.
Acești acizi pot fi clasificați în moduri diferite: prin natura lanțurilor laterale sau prin încărcarea radicalilor lor și pot fi de asemenea împărțiți prin numărul de grupe CN și COOH.
Structura primară a proteinei
Ordinea de alternare a aminoacizilor în lanțul proteinic determină nivelurile ulterioare de organizare, proprietăți și funcții. Principalul mod de comunicare între monomeri este peptida. Se formează prin îndepărtarea hidrogenului dintr-un aminexlot și din grupul OH din cealaltă.
Primul nivel al organizării unei molecule de proteine este secvența de aminoacizi din ea, pur și simplu un lanț care determină structura moleculelor de proteine. Se compune dintr-un "schelet" care are o structură regulată. Aceasta este o secvență repetată de -NH-CH-CO-. Lanțurile laterale separate sunt reprezentate de radicalii de aminoacizi (R), proprietățile lor determină compoziția structurii proteinelor.
Chiar dacă structura moleculelor de proteine este aceeași, ele pot să difere în proprietăți numai din faptul că monomerii lor au o secvență diferită în lanț. Ordinea aminoacizilor din proteină este determinată de gene și dictează proteinei anumite funcții biologice. Secvența monomerilor din moleculele responsabile pentru aceeași funcție este deseori aproape de specii diferite. Astfel de molecule sunt identice sau similare în organizare și îndeplinesc aceleași funcții în diferite specii de organisme - proteine omoloage. Structura, proprietățile și funcțiile moleculelor viitoare sunt stabilite deja în stadiul de sinteză a lanțului de aminoacizi.
Unele caracteristici comune
Structura proteinelor a fost studiată destul de mult timp, iar o analiză a structurii primare a făcut câteva generalizări. Pentru un număr mai mare de proteine, prezența tuturor douăzeci de aminoacizi, dintre care există în special multe glicină, alanină, acid aspartic, glutamina si putin triptofan, arginina, metionina, histidina. Excepțiile sunt doar câteva grupuri de proteine, de exemplu, histone. Ele sunt necesare pentru ambalarea ADN-ului și conțin o mulțime de histidină.
A doua generalizare: în proteinele globulare nu există modele generale în alternarea aminoacizilor. Dar chiar și în polipeptidele biologice departe de activitatea biologică, există fragmente mici de molecule identice.
Structura secundară
Al doilea nivel de organizare a lanțului polipeptidic este aranjamentul său spațial, care este susținut de legăturile de hidrogen. secreta alfa-helix și beta - fold. O parte a lanțului nu are o structură ordonată, astfel de zone sunt numite amorfe.
Spirala alfa a tuturor proteinelor naturale este înfășurată în partea dreaptă. Radicalii laterali ai aminoacizilor în helix sunt întotdeauna cu fața în afară și sunt situați pe părțile opuse ale axei. Dacă acestea sunt non-polare, există gruparea lor pe de o parte a helix obținut arc, care creează condiții pentru convergența diferitelor regiuni elicoidale.
Beta-falduri - spirale puternic alungite - au tendința de a se așeza în molecula de proteine una lângă alta și formează paralele și non-paralele beta - straturi pliate.
Structura terțiară a proteinei
Cel de-al treilea nivel de organizare a moleculei de proteine este plierea spiralelor, pliurilor și segmentelor amorfe într-o structură compactă. Acest lucru se datorează interacțiunii radicalilor laterali ai monomerilor între ei. Astfel de legături sunt împărțite în mai multe tipuri:
- legăturile de hidrogen se formează între radicalii polari;
- hidrofob - între grupurile R nepolar;
- electrostatic forță de atracție (obligațiuni ionice) - între grupuri a căror sarcini sunt opuse;
- punți disulfidice - între radicalii cisteinei.
Ultimul tip de legătura (-S = S-) este o interacțiune covalentă. Podurile disulfide întăresc proteinele, structura lor devine mai durabilă. Dar prezența unor astfel de conexiuni nu este necesară. De exemplu, cisteina poate fi foarte mică în lanțul polipeptidic sau radicalii săi sunt localizați unul lângă celălalt și nu pot crea un "pod".
Cel de-al patrulea nivel de organizare
Structura cuaternară nu este formată de toate proteinele. Structura proteinelor la nivelul patru este determinată de numărul de lanțuri de polipeptide (protomeri). Acestea sunt legate de aceleași legături ca și nivelul anterior al organizației, cu excepția punților disulfidice. Molecula constă din mai mulți protomeri, fiecare având structura terțiară proprie (sau identică).
Toate nivelurile organizației determină funcțiile pe care le vor produce proteinele rezultate. Structura proteinelor la primul nivel al organizației determină foarte precis rolul lor ulterior în celulă și organism ca întreg.
Funcțiile proteinelor
Este dificil să ne imaginăm cât de important este rolul proteinelor în activitatea celulei. Mai sus am considerat structura lor. Funcțiile proteinelor depind în mod direct de aceasta.
Realizând o funcție structurală (structurală), ele formează baza citoplasmei oricărei celule vii. Acești polimeri sunt principalul material al tuturor membranelor celulare atunci când sunt complecși cu lipide. Aceasta include, de asemenea, împărțirea celulelor în compartimente, în fiecare dintre acestea reacțiile lor continuă. Faptul este că pentru fiecare complex de procese celulare sunt necesare condițiile lor, în special pH-ul mediului joacă un rol important. Proteinele construiesc partiții subțiri care împart celula în așa-numitele compartimente. Și fenomenul în sine a fost numit compartimentare.
Funcția catalitică este de a regla toate reacțiile celulare. Toate enzimele de origine sunt simple sau simple proteine complexe.
Orice fel de mișcare a organismelor (activitatea mușchilor, mișcarea protoplasmului în celulă, pâlpâirea cililor în protozoare etc.) se realizează prin proteine. Structura proteinelor le permite să se miște, să formeze fibre și inele.Funcția de transport este că multe substanțe sunt transportate prin membrana celulară cu proteine specifice de transport.
Rolul hormonal al acestor polimeri este imediat de înțeles: un număr de hormoni în structură sunt proteine, de exemplu insulină, oxitocină.
Funcția de rezervă este determinată de faptul că proteinele sunt capabile să formeze depozite. De exemplu, ouăle de valgulin, cazeina din lapte, proteinele din semințe de plante - ele conțin un număr mare de nutrienți.
Toate tendoanele, articulațiile articulare, oasele scheletului, copitele sunt formate din proteine, ceea ce ne conduce la următoarea lor funcție - cea de susținere.
Moleculele de proteine sunt receptori, făcând recunoașterea selectivă a anumitor substanțe. În acest rol, glicoproteinele și lectinele sunt cunoscute în special.
Cei mai importanți factori ai imunității - anticorpii și sistemul complementar de origine sunt proteinele. De exemplu, procesul de coagulare a sângelui se bazează pe schimbări în proteina fibrinogenă. Pereții interiori ai esofagului și stomacului sunt căptușiți cu un strat protector de proteine mucoase - lizine. Toxinele sunt, de asemenea, proteine de origine. Baza pielii, care protejează corpul animalelor, este colagenul. Toate aceste funcții de proteine sunt de protecție.
Ultima funcție este cea de reglementare. Există proteine care controlează activitatea genomului. Adică, ele reglează transcrierea și traducerea.
Indiferent de rolul important jucat de proteine, structura proteinelor a fost rezolvata de oamenii de stiinta de mult timp. Și acum ei deschid noi căi de a folosi aceste cunoștințe.
- Cum funcționează biosinteza proteinelor?
- Compoziția de proteine: ce știm despre ea?
- Biopoli ... Polimeri de plante
- Monomerii proteinelor sunt ce substanțe? Ce sunt monomeri de proteine?
- Proteine globulare și fibrilare: caracteristici de bază
- Proteina cu structură cuaternară: caracteristici ale structurii și funcționării
- Proteine simple și complexe. Structura, funcții, proprietăți, caracteristici, exemple de proteine…
- Din moleculele reziduurilor de aminoacizi ale celor construite?
- Din ce constă proteina? Exemple de proteine simple și complexe
- Structura aminoacizilor. Determinarea și clasificarea aminoacizilor
- Formula generală a aminoacizilor
- O macromolecule este o moleculă cu o masă moleculară mare. Configurația macromoleculei
- Proteină fibrilă și globulară, monomer proteic, tipare de sinteză a proteinelor
- Compuși organici și clasificarea acestora
- Nivelurile organizării structurale a moleculei proteice sau a structurii proteinei
- Nivelurile organizării structurale a moleculei de proteine: structura secundară a proteinei
- Compoziția chimică a celulei
- Sinteza proteinelor
- Cele mai mari celule de materie organică
- Structura primară a proteinei
- Proteinele din lapte și hidroliza proteinelor