Proteină: structură și funcție. Proprietățile proteinelor

După cum știți, proteinele sunt baza pentru nașterea vieții pe planeta noastră. Conform teoriei lui Oparin-Haldane, căderea coacervată constând din molecule de peptide a devenit baza nașterii celor vii. Acest lucru este incontestabil, deoarece analiza compoziției interne a oricărui reprezentant al biomasei arată că aceste substanțe există în toate: plantele, animalele, microorganismele, ciupercile, virușii. Și sunt foarte diverse și natură macromoleculară.

Numele acestor structuri sunt patru, toate sunt sinonime:

• proteine;
• proteine;
• polipeptide;
• peptide.

Molecule de proteine

Numărul lor este cu adevărat nenumărate. În acest caz, toate moleculele de proteine ​​pot fi împărțite în două grupe mari:

• simplu - constă numai în secvențe de aminoacizi legate prin legături peptidice;
• complex - structura și structura proteinei sunt caracterizate de grupuri protolitice (protetice) suplimentare, numite cofactori.

În acest caz, moleculele complexe au, de asemenea, o clasificare proprie.

Gradarea peptidelor complexe

1. Glicoproteinele sunt compuși proteici și carbohidrați strâns legați. Structura moleculei este împletită cu grupări protetice de mucopolizaharide.
2. Lipoproteinele - un compus complex de proteine ​​și lipide.
3. Metaloproteizii - ca grup protetic sunt ionii metalici (fier, mangan, cupru și alții).
4. Nucleoproteinele - relația proteinei și a acizilor nucleici (ADN, ARN).
5. Fosfoproteinele - conformația proteinelor și a reziduurilor de acid ortofosforic.
6. Chromoproteids - foarte asemănătoare cu metaloproteinelor, ci un element care face parte din gruparea prostetică este un complex colorat (roșu - hemoglobina, verde - clorofilă, și așa mai departe).

În fiecare grup examinat, structura și proprietățile proteinelor sunt diferite. Funcțiile pe care le efectuează diferă de asemenea în funcție de tipul de moleculă.

Structura chimică a proteinelor

Din acest punct de vedere, proteinele sunt un lung lanț masiv de reziduuri de aminoacizi legați împreună de legături specifice numite legături peptidice. Din structurile laterale ale acizilor ramură rădăcini. Această structură a moleculei a fost descoperită de E. Fisher la începutul secolului XXI.

Ulterior, proteinele, structura și funcțiile proteinelor au fost studiate în detaliu. A devenit clar că aminoacizii care alcătuiesc structura peptidelor sunt doar 20, dar pot fi combinați într-o varietate de moduri. Prin urmare, diversitatea structurilor polipeptidice. În plus, în procesul de a trăi și de a-și îndeplini funcțiile, proteinele pot suferi o serie de transformări chimice. Ca urmare, modifică structura și apare un tip complet nou de conexiune.

Pentru a rupe legătura peptidică, adică, poate perturba structura de proteine ​​al lanțurilor trebuie alese condiții foarte stricte (temperaturi ridicate, de catalizator acid sau alcalin). Acest lucru se datorează rezistenței ridicate legături covalente într-o moleculă, și anume într-un grup de peptide.

Detectarea structurii proteice în condiții de laborator se realizează cu ajutorul reacției biuret - efectul asupra polipeptidei a precipitatului proaspăt hidroxid de cupru (II). Complexul grupului peptidic și ionul de cupru dă o culoare violet luminos.

Există patru organizații structurale principale, fiecare având propriile particularități în structura proteinelor.

Nivelurile de organizare: structura primară

Așa cum s-a menționat mai sus, peptida este o secvență de reziduuri de aminoacizi cu incluziuni, coenzime sau fără ele. Astfel, principala se numește structura moleculei, care este naturală, naturală, este cu adevărat aminoacizi legați de legături peptidice și nimic mai mult. Adică, polipeptida este liniară. În acest caz, particularitățile structurii proteinelor unui astfel de plan sunt că această combinație de acizi este factorul determinant pentru funcția moleculei de proteină. Datorită prezenței acestor caracteristici este posibilă nu numai identificarea peptidei, ci și prezicerea proprietăților și a rolului unui complet nou, încă neocupat. Exemple de peptide care posedă o structură primară naturală sunt insulina, pepsina, chymotripsina și altele.

Configurația secundară

Structura și proprietățile proteinelor din această categorie variază ușor. O astfel de structură poate fi formată inițial din natură, fie atunci când este expusă la hidroliza tare primară, la temperatură sau la alte condiții.

Această conformație are trei soiuri:

1. Smoale, obișnuite, turnuri stereoregulare, construite din reziduuri de aminoacizi, care se răsucesc în jurul axei principale a articulației. Țineți împreună numai legături de hidrogen, care apar între oxigenul unei grupări peptidice și celălalt hidrogen. Și structura este considerată corectă deoarece turele sunt repetate uniform la fiecare 4 legături. O astfel de structură poate fi fie stânga, fie rană dreaptă. Dar în cele mai multe proteine ​​cunoscute, izomerul dextrorotator predomină. Astfel de conformații se numesc structuri alfa.
2. Compoziția și structura următoarea proteină de tip diferă de cea anterioară prin aceea că legăturile de hidrogen nu sunt formate între partea în picioare lângă alta pe o parte a restului moleculei și între substanțial îndepărtat, în care la o distanță suficient de mare. Din acest motiv, întreaga structură are forma unor lanțuri polipeptidice serpentine ondulate. Există o caracteristică pe care o proteină ar trebui să o prezinte. Structura aminoacizilor pe ramuri ar trebui să fie cât mai scurtă posibil, ca în cazul glicinei sau alaninei, de exemplu. Acest tip de conformație secundară se numește foi de beta pentru capacitatea lor de a se uni atunci când formează o structură comună.
3. Aparținând treia structura proteinei de tip ca biologia denota raznorazbrosannye complex, fragmente neordonate neavând sterică și sunt capabile să modifice structura sub influența condițiilor externe.

Exemple de proteine ​​care au o structură secundară din natură nu au fost identificate.

Învățământul terțiar

Aceasta este o conformație destul de complexă, având numele „globulelor“. Ce este o astfel de proteină? Structura se bazează pe structura secundară, dar a adăugat noi tipuri de interacțiuni între atomii grupe, și întreaga moleculă pliuri cum ar fi, ghidat astfel încât, faptul că grupările hidrofile au fost direcționate în globulelor și hidrofobă - afară.

Aceasta explică încărcarea moleculei de proteine ​​în soluțiile de apă coloidală. Ce tipuri de interacțiuni există?

1. Legăturile de hidrogen rămân neschimbate între aceleași părți ca în structura secundară.
2. Hidrofob (hidrofil) interacțiuni - apar atunci când polipeptida este dizolvată în apă.
3. Atracția ionică - formată între grupurile încărcate cu diferite resturi de aminoacizi (radicali).
4. Interacțiunile cavaline - se pot forma între locurile specifice ale acidului - moleculele de cisteină sau, mai degrabă, cozile lor.

Astfel, compoziția și structura proteinelor având o structură terțiară poate fi descrisă ca o rulată în lanțuri polipeptidice globulelor, păstrarea și stabilizarea conformației sale din cauza diferitelor tipuri de interacțiuni chimice. Exemple de astfel de peptide: fosfoglitseratkenaza, ARNt, alfa-cheratină, mătase fibroin, și altele.

Structura cuaternară

Acesta este unul dintre globulele cele mai complexe pe care le formează proteinele. Structura și funcțiile de proteine ​​de acest tip sunt foarte complexe și specifice.

Ce este o astfel de conformație? Acestea sunt mai multe (în unele cazuri zeci) lanțuri polipeptidice mari și mici care se formează independent unul de celălalt. Dar apoi, datorită acelorași interacțiuni pe care le-am considerat pentru structura terțiară, toate aceste peptide sunt răsucite și interconectate. În acest mod, sunt obținute globule conformaționale complexe care pot conține atât atomi de metal, grupe lipidice, cât și grupe de carbohidrați. Exemple de astfel de proteine ​​sunt: ​​ADN polimeraza, plicul de proteine ​​din tutun, hemoglobina și altele.

Toate structurile peptidice care le-am discutat au propriile lor metode de identificare în laborator, în funcție de posibilitățile actuale de utilizare cromatografie, centrifugare, electroni și microscopie optică și tehnologii de informatică.

Funcții executate

Structura și funcțiile proteinelor sunt strâns corelate între ele. Adică, fiecare peptidă joacă un anumit rol, unic și specific. Există, de asemenea, cei care sunt capabili să efectueze mai multe operațiuni semnificative într-o celulă vie. Cu toate acestea, este posibil să se exprime într-o formă generalizată funcțiile de bază ale moleculelor de proteine ​​în organismele ființelor vii:

1. Furnizarea de trafic. Organismele unicelulare, organele sau unele tipuri de celule sunt capabile de mișcare, contracție, mișcare. Acest lucru este asigurat de proteinele care alcătuiesc structura aparatului lor motor: cilia, flagella, membrana citoplasmatică. Dacă vorbim despre incapacitatea de a muta celulele, proteinele pot contribui la reducerea lor (miozina musculară).
2. Funcție nutrițională sau de rezervă. Este o acumulare de molecule de proteine ​​în ouă, embrioni și semințe de plante pentru reumplerea în continuare a nutrienților lipsă. Când sunt scindate, peptidele dau aminoacizi și substanțe biologic active care sunt necesare pentru dezvoltarea normală a organismelor vii.
3. Funcția de energie. În plus față de carbohidrați, proteinele pot da forță organismului. In dezintegrarea 1 g de peptidă eliberată 17,6 kJ energie utilă în formă de adenozintrifosfat (ATP), care este cheltuit pe procese vitale.
4. Funcția de semnalizare și de reglementare. Aceasta implică implementarea unei monitorizări atente a proceselor în curs de desfășurare și transmiterea semnalelor de la celule la țesuturi, de la ele la organe, de la acestea la sisteme și așa mai departe. Un exemplu tipic este insulina, care fixează cu strictețe cantitatea de glucoză din sânge.
5. Funcția receptorului. Se efectuează prin modificarea conformării peptidei dintr-o parte a membranei și prin implicarea în restructurarea celuilalt capăt. În același timp, semnalul și informațiile necesare sunt transmise. Cel mai adesea, astfel de proteine ​​sunt integrate în membranele citoplasmatice ale celulelor și exercită un control strict asupra tuturor substanțelor care trec prin aceasta. De asemenea, notificați despre modificările chimice și fizice din mediul înconjurător.
6. Funcția de transport a peptidelor. Ea se realizează prin canale proteice și proteine ​​purtătoare. Rolul lor este evident - transportarea moleculelor necesare în locuri cu concentrație scăzută din părțile cu înălțime ridicată. Un exemplu tipic este transferul oxigenului și dioxidului de carbon în organe și țesuturi de către hemoglobina proteică. Ei, de asemenea, livrează compuși cu o masă moleculară scăzută prin membrana celulară din interior.
7. Funcție structurală. Una dintre cele mai importante dintre cele pe care le face proteina. Structura tuturor celulelor, organele lor este asigurată de peptide. Ele, ca și cadrul, definesc forma și structura. În plus, îl susțin, de asemenea, și îl modifică, dacă este necesar. Prin urmare, pentru creșterea și dezvoltarea, toate organismele vii au nevoie de proteine ​​în dietă. Aceste peptide includ elastină, tubulină, colagen, actină, keratină și altele.
8. Funcție catalitică. Se efectuează prin enzime. Numeroase și diverse, accelerează toate reacțiile chimice și biochimice din organism. Fără participarea lor, mărul obișnuit din stomac ar putea fi digerat numai în două zile, cu o mare probabilitate de a se descompune în același timp. Sub acțiunea catalazei, peroxidazei și a altor enzime, acest proces are loc în două ore. În general, datorită acestui rol de proteine, anabolismul și catabolismul, adică plasticul și schimbul de energie.

Rolul de protecție

Există mai multe tipuri de amenințări, din care proteinele sunt concepute pentru a proteja corpul.

În primul rând, atac chimic reactivi traumatici, gaze, molecule, substante cu spectru diferit de actiune. Peptidele sunt capabile să interacționeze cu ele în interacțiunea chimică, traducând într-o formă inofensivă sau pur și simplu neutralizând.

În al doilea rând, amenințarea fizică din rana - în cazul în care proteina de fibrinogen în timp, nu se transformă în fibrină la locul leziunii, sângele nu se coaguleze, și, prin urmare, va avea loc blocaj. Apoi, dimpotrivă, ea are nevoie de peptida plasmină cheag de aspirat capabil și de a restabili patenta vasului.

În al treilea rând, amenințarea la adresa imunității. Structura și importanța proteinelor care formează apărarea imună sunt extrem de importante. Anticorpii, imunoglobulinele, interferonii sunt elemente importante și importante ale sistemului limfatic și imunitar uman. Orice particulă străină, molecula dăunătoare, partea moartă sau întreaga structură este supusă unei investigații imediate din compusul peptidic. De aceea, o persoană se poate proteja independent de infecții și virusuri simple fără medicamente.

Proprietăți fizice

Structura proteinei celulare este foarte specifică și depinde de funcția efectuată. Dar proprietățile fizice ale tuturor peptidelor sunt similare și se aruncă la următoarele caracteristici.

1. Greutatea moleculară este de până la 1.000.000 Daltoni.
2. În soluția apoasă se formează sisteme coloidale. Acolo, structura dobândește o sarcină capabilă să varieze în funcție de aciditatea mediului.
3. Sub influența unor condiții dure (iradiere, acid sau alcaline, temperatură etc.), ei pot trece la alte niveluri de conformații, adică să denatureze. Acest proces este ireversibil de 90%. Cu toate acestea, există și o schimbare inversă - renaturare.

Acestea sunt principalele proprietăți ale caracteristicilor fizice ale peptidelor.