Proteine ​​simple și complexe. Structura, funcții, proprietăți, caracteristici, exemple de proteine ​​complexe

Una dintre definițiile vieții este după cum urmează: "Viața este calea existenței organismelor de proteine". Pe planeta noastră, fără excepție, organismele conțin substanțe organice ca proteine. În această lucrare vor fi descrise proteine ​​simple și complexe, vor fi determinate diferențele în structura moleculară și vor fi examinate funcțiile lor în celulă.

Ce sunt proteinele?

Din punct de vedere al biochimiei sunt polimeri organici cu înaltă moleculară, dintre care monomerii sunt 20 de tipuri de aminoacizi diferiți. Acestea sunt unite prin legături chimice covalente, altfel numite legături peptidice. deoarece monomerii proteinei sunt compuși amfoterici, aceștia conțin atât o grupare amino cât și o grupare funcțională carboxil. Legătura chimică dintre CO-NH apare între ele.

Dacă polipeptida constă din reziduurile unităților de aminoacizi, aceasta formează o proteină simplă. Moleculele polimerice, care conțin suplimentar ioni metalici, vitamine, nucleotide, carbohidrați, sunt proteine ​​complexe. Apoi, considerăm structura spațială a polipeptidelor.

Nivelurile de organizare a moleculelor de proteine

Acestea sunt reprezentate de patru configurații diferite. Prima structură - liniară, este cel mai simplu și are forma unui lanț polipeptidic în timpul spiralare sale formarea de legături de hidrogen suplimentare. Ei stabilizează spirala, care se numește structura secundară. Nivelurile terțiare de organizare au proteine ​​simple și complexe, cele mai multe celule vegetale și animale. Acestea din urmă configurație - cuaternară apare în interacțiunea mai multor molecule ale structurii native, coenzime unite, și anume astfel de proteine ​​au structură complexă, funcționează în diferite funcții ale corpului.

Varietate de proteine ​​simple

Acest grup de polipeptide nu este numeroase. Moleculele lor constau numai din reziduuri de aminoacizi. Proteinele includ, de exemplu, histone și globuline. Primele sunt reprezentate în structura nucleului și sunt combinate cu molecule de ADN. Al doilea grup - globuline - sunt considerate principalele componente ale plasmei sanguine. O proteină cum ar fi gama globulină acționează ca o apărare imună și este un anticorp. Acești compuși pot forma complexe care conțin carbohidrați și proteine ​​complexe. Astfel de proteine ​​fibrilare simple, cum ar fi colagenul și elastina, fac parte din țesutul conjunctiv, cartilajul, tendoanele și pielea. Principalele lor funcții sunt construirea și susținerea.

proteina tubulinei este un membru al microtubuli, care sunt componente ale cilia și flageli organisme unicelulare precum ciliate, Euglena, flagelate parazitare. Aceeași proteină este un membru al organismelor multicelulare (flageli spermatozoidului, cilia ova, epiteliul ciliat al intestinului subțire).

Albuminul proteic efectuează o funcție de stocare (de exemplu, o proteină de ouă de pui). În endospermul semințelor de plante de cereale se acumulează molecule de proteine, secară, orez, grâu. Sunt chemați incluziuni celulare. Aceste substanțe utilizează germenii de semințe la începutul dezvoltării lor. În plus, un conținut ridicat de proteine ​​în boabele de grâu este un indicator foarte important al calității făinii. Pâine, coapte din făină bogată în gluten, are calități ridicate de gust și este mai utilă. Gluten conține așa-numitele soiuri de grâu solid. Plasma sanguină a peștilor de adâncime conține proteine ​​care împiedică moartea lor de la frig. Ele au proprietățile de antigel, prevenind moartea corpului la temperaturi scăzute ale apei. Pe de altă parte, în compoziția peretelui celular al bacteriilor termofile din surse geotermale conținea proteine ​​capabile să-și păstreze configurația naturală (structura terțiară sau cuaternară) și nu denaturează la temperaturi cuprinse între +50 și + 90 ° C

proteid

Acestea sunt proteine ​​complexe, caracterizate printr-o mare varietate în legătură cu diversele funcții pe care le îndeplinesc. Așa cum s-a menționat mai devreme, acest grup de polipeptide, în plus față de porțiunea de proteină, conține un grup protetic. Sub influența diverșilor factori, cum ar fi temperaturile înalte, sărurile de metale grele, alcalii concentrate și acizii, proteinele complexe își pot schimba forma spațială, simplificând-o. Acest fenomen se numește denaturare. Structura proteinelor complexe este ruptă, legăturile de hidrogen se rup, iar moleculele își pierd proprietățile și funcțiile. De regulă, denaturarea este ireversibilă. Dar, în unele polipeptide care efectuează funcții catalitice, motor și semnal, este posibilă renaturarea - restabilirea structurii naturale a proteinei.

Dacă acțiunea factorului destabilizator apare o lungă perioadă de timp, molecula de proteină este complet distrusă. Aceasta duce la ruperea legăturilor peptidice ale structurii primare. Este deja imposibil să restabiliți proteina și funcțiile acesteia. Acest fenomen se numește distrugere. Un exemplu este prepararea ouălor de pui: proteina-albumină lichidă, care este în structura terțiară, este complet distrusă.

Biosinteza proteinelor

Încă o dată, ne amintim că compoziția polipeptidelor din organismele vii include 20 de aminoacizi, dintre care nu există nicio valoare. Acestea sunt lizina, metionina, fenilalanina etc. Intră în sânge din intestinul subțire după scindarea produselor proteice din acesta. Pentru a sintetiza aminoacizii interschimbabili (alanină, prolină, serină), ciupercile și animalele utilizează compuși care conțin azot. Plantele, fiind autotrofe, formează independent toți monomerii compuși necesari, reprezentând proteine ​​complexe. Pentru aceasta, în reacțiile de asimilare se utilizează nitrați, amoniac sau azot liber. În microorganisme, unele specii se oferă un set complet de aminoacizi, în timp ce în altele se sintetizează numai unii monomeri. Etapele biosintezei proteinelor au loc în celulele tuturor organismelor vii. În nucleu se află transcripția și în citoplasma celulei - traducere.

Prima etapă - sinteza precursorului ARNm apare cu participarea ARN polimerazei enzimatice. Ea rupe legăturile de hidrogen între lanțurile ADN, iar pe unul dintre ele, pe principiul complementarității, colectează o moleculă de pre-ARN. Ea suferă o alunecare, adică se coace, și apoi părăsește nucleul în citoplasmă, formând un acid ribonucleic matriceal.

Pentru a pune în aplicare a doua etapă, este necesar să avem organele speciale - ribozomi, precum și molecule de acizi ribonucleici de transport și de transport. O altă condiție importantă este prezența moleculelor ATP, deoarece reacțiile schimbul de plastic, la care apar biosinteza proteinelor, apar cu absorbția energiei.

Enzime, structura și funcțiile acestora

Acesta este un grup mare de proteine ​​(aproximativ 2000), care joacă rolul substanțelor care afectează rata reacțiilor biochimice din celule. Ele pot fi simple (tripsină, pepsină) sau complexe. Proteinele complexe constau în coenzima și apoenzima. Specificitatea proteinei în sine în raport cu compușii la care aceasta afectează determină coenzima, iar activitatea proteinelor este observată numai atunci când componenta proteică este legată de apoenzima. Activitatea catalitică a enzimei nu depinde de întreaga moleculă, ci numai de locul activ. Structura sa corespunde structurii chimice a substanței catalizate pe principiul "cheie-blocare", prin urmare, acțiunea enzimelor este strict specifică. Funcțiile proteinelor complexe constau atât în ​​participarea la procesele metabolice, cât și în utilizarea acestora ca acceptori.

Clasele de proteine ​​complexe

Acestea au fost dezvoltate de biochimiști, pe baza a 3 criterii: proprietăți fizice și chimice, caracteristici funcționale și trăsături structurale specifice ale proteazelor. Primul grup include polipeptide, care diferă în proprietățile lor electrochimice. Ele sunt împărțite în bază, neutre și acide. În ceea ce privește apa, proteinele pot fi hidrofile, amfifile și hidrofobe. Al doilea grup include enzimele, pe care le-am considerat anterior. Al treilea grup include polipeptide care diferă în grupa prostetică compoziția chimică (este chromoproteids, nucleoproteine, metaloproteinelor).

Luați în considerare în detaliu proprietățile proteinelor complexe. De exemplu, proteina acidă, care face parte din ribozomi, conține 120 de aminoacizi și este universală. Se găsește în organele de sinteză a proteinelor, atât în ​​celulele procariote, cât și în cele eucariote. Un alt reprezentant al acestui grup - proteina S-100, constă din două lanțuri legate de un ion de calciu. Este o parte a neuronilor și a neurogliilor - țesutul de susținere al sistemului nervos. Proprietatea comună a tuturor proteinelor acizi este conținutul ridicat de acizi dicarboxilici: glutamic și aspartic. Proteinele alcaline includ histone - proteine ​​care fac parte din acizii nucleici ai ADN-ului și ARN-ului. O caracteristică a compoziției lor chimice este o cantitate mare de lizină și arginină. Histonele împreună cu cromatomul nucleului formează cromozomi - cele mai importante structuri ale eredității celulelor. Aceste proteine ​​sunt implicate în procesele de transcriere și traducere. Proteinele amfifilice sunt reprezentate pe larg în membranele celulare, formând o bilateră lipoproteinică. Astfel, după studierea grupurilor de proteine ​​complexe de mai sus, am fost convinși că proprietățile lor fizico-chimice se datorează structurii componentei proteice și grupurilor protetice.

Unele proteine ​​complexe ale membranelor celulare sunt capabile să recunoască diferiți compuși chimici, de exemplu antigeni, și să reacționeze la acestea. Aceasta este o funcție de semnalizare a proteinelor, este foarte importantă pentru procesele de absorbție selectivă a substanțelor care provin din mediul înconjurător și pentru protecția acestuia.

Glicoproteinele și proteoglicanii

Acestea sunt proteine ​​complexe, care diferă în compoziția biochimică a grupelor protetice. În cazul în care legăturile chimice dintre componentul proteic si partea carbohidrat - covalent-glicozida, astfel de substanțe sunt numite glicoproteine. Apoenzimei au prezentat molecule de mono- și oligozaharide, exemple de astfel de proteine ​​sunt protrombină, fibrinogen (proteine ​​implicate în coagularea sângelui). Hormonii cortico-și gonadotropi, interferonii, enzimele membranare sunt, de asemenea, glicoproteine. In moleculele parte proteina proteoglicanului este de numai 5%, restul fiind o grupare prostetică (geteropolitsaharid). Ambele părți sunt conectate printr-o legătură glicozidică a grupului-treonină și arginină grupările OH și NH₂-glutamină și lizină. Moleculele de proteoglicani joacă un rol foarte important în metabolismul apei-sare a celulelor. Mai jos este o masă de proteine ​​complexe studiate de noi.

metaloproteinelor

Aceste substanțe conțin ioni de unul sau mai multe metale în moleculele lor. Să luăm în considerare exemplele de proteine ​​complexe aparținând grupului menționat mai sus. Acestea sunt în principal enzime, cum ar fi citocrom oxidaza. Acesta este situat pe cristae a mitocondriilor și se activează sinteza ATP. Ferrin și transferină - proteine ​​care conțin ioni de fier. Primul le depozitează în celule, iar al doilea este o proteină de transport a sângelui. O altă metaleoproteină este alfa-amelaza, conține ioni de calciu, este inclusă în compoziția de saliva și sucul pancreatic, care participă la scindarea amidonului. Hemoglobina este atât o metaloproteină, cât și o cromoproteină. Acționează ca o proteină de transport, transportând oxigen. Ca rezultat, se formează un compus de oxihemoglobină. Inhalarea de monoxid de carbon, sau cu monoxid de carbon-numit, moleculele de hemoglobina formează eritrocite compuse foarte stabile. Se răspândește repede la organe și țesuturi, provocând otrăvirea celulelor. Ca urmare, cu inhalarea prelungita a monoxidului de carbon vine moartea de la sufocare. Hemoglobina tolerează parțial și dioxidul de carbon, formată în procesele de catabolism. Odată cu curgerea sângelui, dioxidul de carbon intră în plămâni și rinichi și din ele în mediul extern. La unele crustacee și moluște, o proteină de transport care transferă oxigenul este hemocianina. În loc de fier, conține ioni de cupru, deci sângele animalului nu este albastru, ci roșu.

Funcțiile de clorofilă

Așa cum am menționat mai devreme, proteine ​​complexe pot forma complexe cu substanțe organice colorate cu pigmenți. Culoarea lor depinde de grupurile de cromo-forme, care absoarbe selectiv anumite spectre ale luminii solare. În celulele plantelor există plastide verzi - cloroplaste care conțin clorofila pigmentară. Se compune din atomi de magneziu și alcool polihidroxilic fitol. Acestea sunt asociate cu molecule de proteine, iar cloroplastele conțin ele însele tilacoide (plăci) sau membrane legate în granule. Acestea conțin pigmenți fotosintetici - clorofili - și carotenoide suplimentare. Iată toate enzimele folosite în reacțiile fotosintetice. Astfel chromoproteids, care includ clorofila, efectua funcții critice în metabolism, și anume în reacțiile asimilare și disimilație.

Proteine ​​virale

Acestea conțin reprezentanți ai unor forme non-celulare de viață care fac parte din Regatul Vir. Virușii nu au propriul aparat de sinteză a proteinelor. Acizii nucleici, ADN sau ARN pot determina sinteza autopărcărilor de către celula în sine infectată cu virusul. Virușii simpli constau numai din molecule de proteine ​​asamblate compact în structuri de formă spirală sau poliedrică, cum ar fi virusul mozaic de tutun. Virusurile complexe au o membrană suplimentară care face parte din membrana plasmatică a celulei gazdă. Poate include glicoproteinele (virusul hepatitei B, virusul variolei). Principala funcție a glicoproteinelor este recunoașterea receptorilor specifici pe membrana celulei gazdă. Plicurile virale suplimentare includ, de asemenea, proteine ​​enzimatice care asigură reducerea ADN sau transcripția ARN. Pe baza celor de mai sus, se poate concluziona următoarele: proteine ​​de particule virale cochilii au o structură specifică, în funcție de proteinele membranare ale celulei gazdă.

În acest articol am dat o caracterizare a proteinelor complexe, au fost studiate structura și funcțiile lor în celulele diferitelor organisme vii.