Proteină complexă: definiție, compoziție, structură, structură, funcții, clasificare și caracteristici. Care este diferența dintre proteinele simple și cele complexe?

Proteina complexă, în plus față de componenta proteică proprie, conține un grup suplimentar de natură diferită (protetică). Deoarece această componentă este carbohidrații, lipidele, metalele, reziduurile de fosfor acizi, acizi nucleici. Ceea ce distinge proteinele simple de cele complexe, ce tipuri de substanțe sunt împărțite în aceste substanțe și care sunt caracteristicile acestora, acest articol va spune. Principala diferență între substanțele avute în vedere este compoziția acestora.

Proteine ​​complexe: definiție

Acestea sunt substanțe cu două componente, care includ proteine ​​simple (lanțuri peptidice) și substanțe non-proteice (grup protetic). În cursul hidrolizei lor, se formează aminoacizi, o parte ne-proteică și produse de dezintegrare. Care este diferența dintre proteinele simple și cele complexe? Prima constă numai în aminoacizi.

Clasificarea și caracterizarea proteinelor complexe

Aceste substanțe sunt împărțite în specii în funcție de tipul de grup suplimentar. Proteinele complexe includ:

• Glicoproteinele sunt proteine ​​ale căror molecule conțin un rest de carbohidrat. Dintre acestea, proteoglicanii (componente ale spațiului intercelular) sunt izolați, inclusiv mucopolizaharidele în structura lor. Glicoproteidamul include imunoglobulinele.
• Lipoproteinele includ o componentă lipidică. Acestea includ apolipoproteine ​​care îndeplinesc funcția de a asigura transportul lipidelor.
• Metaloproteinele conțin ioni metalici (cupru, mangan, fier, etc.), care sunt conectați printr-o interacțiune donator-acceptor. Acest grup nu include proteine ​​heme, care includ compuși ai inelului profininic cu fier și compuși similari (în special clorofila).
• Nucleoproteinele sunt proteine ​​care au legături ne-covalente cu acizi nucleici (ADN, ARN). Acestea includ cromatina - o componentă a cromozomilor.
• 5. Fosforoproteinele, care includ cazeina (cheag de proteină complex), includ reziduuri legate de acid fosforic covalent.
• Cromoproteinele combină colorarea componentei protetice. Această clasă include proteine ​​heme, clorofile și flavoproteine.

Caracteristici ale glicoproteinelor și proteoglicanilor

Aceste proteine ​​sunt substanțe complexe. Proteoglicanii conțin o proporție mare de carbohidrați (80-85%), în glicoproteine ​​obișnuite conținutul este de 15-20%. Acizii uronici sunt prezenți numai în molecula proteoglicană, carbohidrații lor sunt regulat în structură cu unități repetate. Care este structura și funcția proteinelor complexe ale glicoproteinelor? Lanțurile lor carbohidrați includ numai 15 legături și au o structură neregulată. În structura glicoproteinelor, legătura carbohidratului cu componenta proteică este de obicei efectuată prin reziduurile de aminoacizi cum ar fi serina sau asparagina.

Funcțiile glicoproteinelor:

• Acestea fac parte din peretele celular al bacteriilor, țesutului conjunctiv și cartilaginos al osului, fibre de colagen înconjurător, elastină.
• Ei joacă un rol de protecție. De exemplu, această structură are anticorpi, interferoni, factori de coagulare (protrombină, fibrinogen).
• Acestea sunt receptori care interacționează cu un efector - o mică moleculă non-proteică. Acesta din urmă, care se alătură proteinei, conduce la o schimbare în conformația sa, ceea ce conduce la un răspuns intracelular specific.
• Efectuați o funcție hormonală. Glicoproteinele includ hormoni gonadotropici, adrenocorticotropici și tirotropici.
• Substanțe de transport în sânge și ioni prin membrana celulară (transferină, transcortină, albumină, Na +, K + -ATPază).

Enzimele glicoproteice includ colinesteraza și nucleaza.

Mai multe despre proteoglicani

În mod obișnuit, proteoglicanul proteic complex include în structura sa lanțuri mari de carbohidrați cu reziduuri dizaharidice repetate constând din unii acid uronic și amino-zaharuri. Câmpurile lingvistice sau polizaharidice se numesc glicani. Forma inițială conține de obicei 2-10 unități monomere.

În funcție de structura lanțurilor de carbohidrați, se disting diferite tipuri, de exemplu, heteropolozaharide acide cu un număr mare de grupări de acid sau glicozaminoglicani incluzând grupări amino. Acestea din urmă includ:

• Acid hialuronic, utilizat în mod activ în cosmetologie.
• Heparina, prevenind coagulabilitatea sângelui.
• Sulfații de keratan sunt componente ale țesutului cartilaginos și ale corneei.
• Sulfații de condroitină fac parte din cartilagiu și din lichidul sinovial.

Acești polimeri sunt componente ale proteoglicanilor care umple spațiul intercelular, rețin apa, lubrifiază părțile în mișcare ale articulațiilor, constituenții lor structurali. Hidrofilicitatea (bună solubilitate în apă) a proteoglicanilor le permite să se creeze un obstacol în spațiul intercelular pentru moleculele și microorganismele mari. Cu ajutorul lor se creează o matrice asemănătoare unui jeleu, în care fibrele altor proteine ​​importante, cum ar fi colagenul, sunt scufundate. Firele sale în mediul proteoglicanului au o formă asemănătoare arborilor.

Caracteristicile și tipurile de lipoproteine

Lipoproteinele proteice complexe se disting printr-o natură pronunțată hidrofilă și hidrofobă. Nucleul moleculei (partea hidrofobă) formează esteri nepolari de colesterol și triacilgliceride.

În exterior, zona hidrofilă conține partea proteică, fosfolipidele, colesterolul. Există mai multe varietăți de proteine ​​lipoproteinice în funcție de structura lor.

Principalele clase de lipoproteine:

• Proteine ​​complexe de înaltă densitate (HDL, alfa-lipoproteine). Mută ​​colesterolul la nivelul ficatului și al țesuturilor periferice.
• Densitatea scăzută (LDL, beta - lipoproteine). În plus față de colesterol, triacilgliceridele și fosfolipidele sunt transportate.
• Densitate foarte scăzută (VLDL, pre-beta-lipoproteine). Efectuați o funcție similară LDL.
• Chilomicronii (HM). Acizii grași și colesterolul sunt transportați din intestin după ingerarea alimentelor.

O astfel de patologie vasculară ca ateroscleroza, apare ca urmare a unei corelații incorecte a diferitelor tipuri de lipoproteine ​​în sânge. Prin caracterizarea compoziției poate fi dezvăluit mai multe schimbări structura tendințe fosfolipide (de la HDL la chilomicroni): reducerea proporției de proteine ​​(80 până la 10%), și fosfolipide, triacilgliceride creștere procentuală (20 până la 90%).

Printre metaloproteine ​​există multe enzime importante

Metaloproteina poate include ioni de mai multe metale. Prezența lor afectează orientarea substratului în centrul activ (catalitic) al enzimei. Ionii metalici sunt localizați în situsul activ și joacă un rol important în reacția catalitică. Adesea, ionul servește drept acceptor de electroni.

Exemple de metale conținute în structura metaloproteinelor enzimatice:

• Cuprul este inclus în compoziția citocrom oxidazei, care împreună cu hema conține ionul unui metal dat. Enzima participă la procesul de formare a ATP la locul de muncă lanț respirator.
• Fier conțin enzime cum ar fi feritina, fier îndeplinește funcția de depozitare kletke- transferină - fier transportor krovi- catalaza responsabil pentru reacția de neutralizare a apei oxigenate.
• Zinc - metal, care este caracteristică pentru alcoolul implicat în oxidarea etanolului și lactat spirtov- similare dehidrogenaza - o enzimă în metabolismul anhidrazei acid carbonic lactic care catalizează formarea acidului carbonic din CO₂ și H₂O-fosfatază alcalină, care realizează scindarea hidrolitică a esterilor acidului fosforic cu diferiți compuși - alfa-2-macroglobulina este o proteină antiproteinică din sânge.
• Seleniul este o componentă a thyreperoxidazei, care participă la procesul de formare a glutationului glutathion peroxidază tiroidian, care are o funcție antioxidantă.
• Calciul este caracteristic structurii alfa - amilaza - enzima de scindare hidrolitică a amidonului.

fosfoproteină

Care este o parte din proteinele complexe ale fosfoproteinelor? Această categorie se caracterizează prin prezența unei grupări fosfat care este legată de partea proteică prin aminoacizi cu hidroxil (tirozină, serină sau treonină). Ce funcții are acid fosforic, fiind în structura proteinei? Modifică structura moleculei, dă o sarcină, mărește solubilitatea, afectează proprietățile proteinei. Exemple de fosfoproteine ​​sunt laptele de cazeină și albumina din ou, dar în principal această categorie de proteine ​​complexe includ enzimele.

Grupul fosfat joacă un rol funcțional important, deoarece multe proteine ​​nu sunt asociate permanent cu acesta. În celulă există tot timpul procese de fosforilare și defosforilare. Ca urmare, se efectuează reglarea proteinelor. De exemplu, dacă histonele - proteinele care sunt conectate la acizii nucleici merg într-o stare fosforilată, atunci activitatea genomului (materialul genetic) crește. Activitatea enzimelor cum ar fi glicogen sintaza și glicogen fosforilaza depinde de fosforilare.

nucleoproteine

Nucleoproteinele sunt proteine ​​care sunt legate de acizi nucleici. Acestea fac parte integrantă din stocarea și reglarea materialului genetic, activitatea ribozomilor, care îndeplinește funcția de sinteză a proteinelor. Cele mai simple forme de viață ale virușilor pot fi numite ribo- și deoxiribonucleoproteine, deoarece acestea constau din material genetic și proteine.

Cum este interacțiunea deoxiribonucleic (ADN) și histone? În cromatină, 2 un fel de proteine, asociat cu ADN (histonă și non-histonă). Primii participă la etapa inițială a compactificării ADN-ului. Molecula de acid nucleic se înfășoară în jurul proteinelor pentru a forma nucleozomi. Fibra rezultată este similară cu perlele, ele formează o structură supercoolată (cromatină fibrilă) și supercoiled (cromonă interfazică). Datorită acțiunii proteinelor histone și a proteinelor de niveluri superioare, dimensiunea ADN-ului este redusă de mii de ori. Este suficient să se compare dimensiunea cromozomilor și lungimea acidului nucleic pentru a evalua importanța proteinelor (6-9 cm și, respectiv, 10-6 pm).

Care sunt cromoproteinele

Cromoproteinele conțin grupuri foarte diverse, care unesc doar una - prezența de culoare în componenta protetică. Proteinele complexe din această categorie sunt împărțite în: hemoproteins (contin structura hemului) retinalproteiny (vitamina A), flavoproteinelor (vitamina B2), kobamidproteiny (vitamina B12).

Hemoproteins clasificate în conformitate cu funcțiile pe un non enzimatic (mioglobinovy ​​hemoglobină și proteină) și enzime (citocromilor, catalazele, peroxidaze).

Flavoproteinelor conțin ca derivați componente protetice de vitamina B2, flavin mononucleotidă (FMN) sau flavin adenin dinucleotid (FAD). Aceste enzime participă, de asemenea, la transformările de reducere a oxidării. Acestea includ oxidoreductaza.

Ce este citocromul?

După cum este descris mai sus, bijuteria este compusă din porfirină. Structura sa include 4 inele de pirol și fier feros. Un grup special de enzime hem - citocromii, care diferă în compoziția de aminoacizi și numărul de lanțuri de peptide, specializate în efectuarea reacției redox, datorită cărora este asigurată prin transferul de electroni în lanțul respirator. Aceste enzime sunt implicate în oxidarea microzomală - reacțiile inițiale ale biotransformare xenobiotice, ceea ce duce la clearance-ul și metabolismul multor substanțe endogene și exogene, cum ar fi steroizi, acizi grași saturați lor.

Efectul grupului protetic

grupare prostetică, care este o parte a proteinelor complexe afectează proprietățile sale: modifica încărcătura, solubilitatea, thermoplasticity. De exemplu, reziduurile de acid fosforic sau monozaharide posedă o astfel de acțiune. Porțiunea de carbohidrați inclusă în complexul de proteine, proteja de proteoliza (distruse prin hidroliză) afectează penetrarea moleculelor prin membrana celulară, secreția și sortarea acestora. Fragmentul lipidic permite proteinei să creeze canale pentru transportul compușilor solubili slab apă (hidrofobi).

Structura și funcțiile proteinelor complexe sunt complet dependente de grupul protetic. De exemplu, cu ajutorul hemei care conține fier, hemoglobina leagă oxigenul și dioxidul de carbon. Datorita nucleoproteine ​​formate prin interacțiunea histonelor, protamina cu ADN sau ARN se produce protejarea materialului genetic, depozitarea compactă, procesul de legare a ARN-ului în sinteza proteinelor. Nucleoproteinele sunt numite complexe stabile de proteine ​​și acizi nucleici.

concluzie

Astfel, proteine ​​complexe efectuează o gamă largă de funcții în organism. Prin urmare, consumul de macro- și microelemente este atât de important pentru menținerea sănătății. Metalele fac parte din multe enzime. Cunoscând biochimia, trăsăturile de sănătate și starea ecologică a locului de reședință, vă puteți ajusta propria dietă. De exemplu, alocați teritorii care nu au niciun element. Introducerea sa suplimentară în dietă sub formă de aditivi face posibilă compensarea deficienței.