O macromolecule este o moleculă cu o masă moleculară mare. Configurația macromoleculei

O macromoleculă este o moleculă care are o greutate moleculară mare. Structura sa este reprezentată sub forma unor legături repetate repetate. Să luăm în considerare trăsăturile acestor compuși, semnificația lor pentru activitatea vitală a ființelor vii.

Caracteristici ale compoziției

Macromoleculele biologice sunt formate din sute de mii de substanțe inițiale mici. Pentru organismele vii, există trei tipuri principale de macromolecule: proteine, polizaharide, acizi nucleici.

Monozaharidele, nucleotidele, aminoacizii servesc ca monomeri inițiali pentru ei. Macromolecul este aproape 90% din masa celulară. În funcție de secvența de resturi de aminoacizi, se formează o moleculă de proteină specifică.

Substanțele moleculare înalte sunt cele care au o masă molară mai mare de 103 Da.

Istoria apariției

Când a apărut macromolecul? Acest concept a fost introdus de laureatul Nobel în domeniul chimiei Hermann Staudinger în 1922.

O bobină polimerică poate fi privită ca un fir încâlcit, care a fost format prin despicarea accidentală a bobinei din jurul încăperii. Această încurcătură își schimbă în mod sistematic conformația, aceasta este configurația spațială a macromoleculei. Este similar cu traiectoria mișcării browniene.

Această bobină apare datorită faptului că, la o anumită distanță, lanțul de polimeri "pierde" informații despre direcție. Vorbiți despre încurcătură poate fi în cazul în care compușii moleculați înalți de-a lungul lungimii vor fi mult mai mari decât lungimea fragmentului structural.

Configurație globulară

O macromolecule este o conformație densă în care se poate compara fracția de volum a unui polimer cu o unitate. Starea globulară se realizează în acele cazuri în care apare atracția reciprocă între legăturile individuale de polimeri între ele și mediul extern.

O replică a structurii macromolecule este acea parte a apei care este construită ca element al unei astfel de structuri. Acesta este cel mai apropiat mediu hidratat al macromoleculei.

Caracteristicile moleculei de proteine

Macromoleculele de proteine ​​sunt substanțe hidrofile. Când se dizolvă în apă, proteinele uscate, inițial se umflă, apoi se trece treptat în soluție. În timpul umflăturii, moleculele de apă intră în interiorul proteinei, legând structura sa în grupuri polar. În acest caz, se strânge o strânsă împachetare a lanțului polipeptidic. Molecula de proteine ​​umflate este considerată a fi soluția inversă. Odată cu absorbția ulterioară a moleculelor de apă, moleculele de proteine ​​se detașează de masa totală și are loc, de asemenea, un proces de dizolvare.

Dar umflarea moleculei de proteină nu duce, în toate cazurile, la dizolvare. De exemplu, colagenul după absorbția moleculelor de apă rămâne într-o stare umflată.

Teoria hidratării

Componentele moleculare înalte conform acestei teorii nu sunt pur și simplu adsorbite, legarea electrostatică a moleculelor de apă are loc cu fragmente polare ale radicalilor laterali ai aminoacizilor care au o încărcătură negativă, precum și aminoacizii bazici care poartă o încărcătură pozitivă.

Apa hidratată parțial este legată de grupările peptidice care formează legături de hidrogen cu moleculele de apă.

De exemplu, polipeptidele care au grupuri laterale nepolare se umflă. Când se leagă la grupurile de peptide, se desparte lanțurile de polipeptide. Prezența punților intercane nu permite moleculelor de proteine ​​să se rupă complet, să treacă sub forma unei soluții.

Structura macromoleculelor se descompune atunci când este încălzită, ducând la ruperea și eliberarea lanțurilor de polipeptide.

Funcții de gelatină

Conform compoziției chimice, gelatina este similară cu colagenul, formând un lichid vâscos cu apă. Printre proprietățile caracteristice ale gelatinei, se poate distinge capacitatea sa de formare a gelului.

Astfel de tipuri de molecule sunt utilizate ca agenți hemostatici și substituenți ai plasmei. Capacitatea gelatinei de a forma geluri este utilizată în fabricarea capsulelor în industria farmaceutică.

Singularitatea solubilității macromoleculelor

Aceste tipuri de molecule au solubilități diferite în apă. Se determină prin compoziția de aminoacizi. În prezența aminoacizilor polari din structură, capacitatea de dizolvare în apă este substanțial crescută.

De asemenea, această caracteristică este afectată de particularitatea organizării macromoleculei. în proteine ​​globulare solubilitate mai mare decât în ​​macromolecule fibrilare. În timpul numeroaselor experimente a fost stabilită dependența dizolvării de caracteristicile solventului utilizat.

Structura primară a fiecărei molecule de proteine ​​este diferită, ceea ce conferă proteinei individualitatea proprietăților. Prezența reticulărilor între catenele polipeptidice reduce solubilitatea.

Structura primară a moleculelor de proteine ​​se formează datorită legăturilor peptidice (amidă), cu distrugerea acesteia, apare denaturarea proteinelor.

Salting out

Soluțiile de săruri neutre sunt utilizate pentru a crește solubilitatea moleculelor de proteine. De exemplu, în acest mod se poate efectua precipitarea selectivă a proteinelor și se poate efectua fracționarea lor. Cantitatea de molecule obținute depinde de compoziția inițială a amestecului.

Particularitatea proteinelor, care sunt obținute prin saltare, constă în păstrarea caracteristicilor biologice după îndepărtarea completă a sării.

Esența procesului este de a îndepărta anionii și cationii ale proteinei membranei de sare hidrat, care asigură o rezistență macromolecule. Numărul maxim de molecule de proteine ​​este sărat prin utilizarea de sulfați. Această metodă este utilizată pentru purificarea și separarea macromoleculelor de proteine, deoarece acestea diferă semnificativ în ceea ce privește mărimea încărcăturii, parametrii coajelor de hidrat. Fiecare proteină are o zonă de salting-out, adică trebuie să selecteze o sare a unei concentrații date.

Aminoacizi

În prezent, sunt cunoscuți aproximativ două sute de aminoacizi care fac parte din moleculele de proteine. În funcție de structură, ele sunt împărțite în două grupuri:

• Proteinogene, care fac parte din macromolecule;
• non-proteinogenic, care nu iau o parte activă în formarea de proteine.

Oamenii de știință au reușit să descifreze secvența de aminoacizi din multe molecule de proteine ​​de origine animală și vegetală. Printre aminoacizii, care se găsesc adesea în moleculele de proteine, menționăm serină, glicină, leucină, alanină. Fiecare biopolimer natural este caracterizat prin compoziția proprie de aminoacizi. De exemplu, protaminele includ aproximativ 85% arginină, dar nu au aminoacizi acizi ciclici. Fibroina este o moleculă de proteine ​​din mătase naturală, care conține aproximativ jumătate de glicină. În colagen există astfel de aminoacizi rare ca hidroxiprolina, hidroxizina, absent în alte macromolecule de proteine.

Compoziția aminoacizilor este determinată nu numai caracteristici ale aminoacizilor, dar, de asemenea, funcții, numirea de macromolecule de proteine. Secvența lor este determinată de codul genetic.

Nivelurile organizării structurale a biopolimerilor

Există patru niveluri: primar, secundar, terțiar și cuaternar. Fiecare structură are propriile sale caracteristici distinctive.

Structura primară a moleculelor de proteine ​​este un lanț polipeptidic liniar al resturilor de aminoacizi legați de legăturile peptidice.

Această structură este cea mai stabilă, deoarece conține legături covalente peptidice între gruparea carboxil a unui aminoacid și gruparea amino a altei molecule.

Structura secundară implică stabilirea unui lanț polipeptidic cu ajutorul legăturilor de hidrogen într-o formă spirală.

Tipul terțiar de biopolimer se obține prin împachetarea spațială a polipeptidei. Formele spiralate și pliate laminate ale structurilor terțiare se subdivizează.

Pentru proteine ​​globulare, o formă elipsoidală este caracteristică, iar pentru moleculele fibrilare există o formă alungită.

Dacă macromolecul conține numai un lanț polipeptidic, proteina are doar o structură terțiară. De exemplu, este o proteină a țesutului muscular (mioglobină), necesară pentru legarea oxigenului. Unele biopolimere sunt construite din mai multe lanțuri polipeptidice, fiecare având o structură terțiară. În acest caz, macromolecul are o structură cuaternară constând din mai multe globule, unite într-o structură mare. Hemoglobina poate fi considerată singura proteină cuaternară care conține aproximativ 8% din histidină. Este tamponul intracelular activ în eritrocite, care permite menținerea valorii pH a sângelui la un nivel stabil.

Acide nucleice

Acestea sunt compuși moleculați înalți, care se formează prin fragmente de nucleotide. ARN și ADN se găsesc în toate celulele vii, îndeplinesc funcția de stocare, transmitere, precum și punerea în aplicare a informațiilor ereditare. Monomerii sunt nucleotide. Fiecare dintre ele are în compoziție restul bazei azotate, carbohidratul și, de asemenea, acidul fosforic. Studiile au arătat că principiul complementarității este observat în ADN-ul diferitor organisme vii. Acizii nucleici sunt solubili în apă, dar nu se dizolvă în solvenți organici. Aceste biopolimere sunt distruse atunci când crește temperatura, iradierea ultravioletă.

În loc să încheiem

Pe lângă diferite proteine ​​și acizi nucleici, macromoleculele sunt carbohidrați. Polizaharidele din compoziția lor au sute de monomeri, care au un gust placut dulce. Ca exemple de structură ierarhică a macromoleculelor, se pot cita molecule uriașe de proteine ​​și acizi nucleici cu subunități complexe.

De exemplu, structura spațială a moleculei globulare de proteine ​​este o consecință a organizării ierarhice pe mai multe niveluri a aminoacizilor. Între nivelurile individuale există o relație strânsă, elemente de nivel superior sunt asociate cu straturile inferioare.

Toți biopolimerii au o funcție similară importantă. Acestea constituie blocurile pentru celulele vii, sunt responsabile pentru stocarea și transferul informațiilor ereditare. Pentru fiecare creatură vii, proteinele specifice sunt caracteristice, deci biochimii se confruntă cu o sarcină complexă și responsabilă, rezolvând astfel, salvând organismele vii de la o anumită moarte.