Biochimia enzimelor. Structura, proprietățile și funcțiile

Milioane de reacții chimice au loc în celula oricărui organism viu. Fiecare dintre ele este de mare importanță, prin urmare este important să se mențină viteza proceselor biologice la un nivel înalt. Aproape fiecare reacție este catalizată de enzima sa. Ce sunt enzimele? Care este rolul lor în celulă?

Enzime. definiție

Termenul "enzimă" provine din fermentul latin - aluat. Ele pot fi numite și enzime din grec en zyme - "în drojdie".

Enzimele sunt substanțe biologic active, deci orice reacție care are loc în celulă nu se face fără participarea lor. Aceste substanțe acționează ca catalizatori. În consecință, orice enzimă are două proprietăți de bază:

1) Enzima accelerează reacția biochimică, dar nu este consumată.

2) Mărimea constantei de echilibru nu se schimbă, dar numai accelerarea acestei valori este accelerată.

Enzimele accelerează reacțiile biochimice într-o mie și, în unele cazuri, de un milion de ori. Aceasta înseamnă că, în absența unui aparat enzimatic, toate procesele intracelulare se vor opri practic și celula însăși va muri. Prin urmare, rolul enzimelor ca substanțe biologic active este mare.

O varietate de enzime permite o varietate de moduri de a regla metabolismul celulei. În orice cascadă de reacții, participă multe enzime din diferite clase. Catalizatori biologici Din cauza conformației specifice a moleculei, ele sunt foarte selective. Deoarece enzimele, în cele mai multe cazuri, sunt de natură proteică, ele se află într-o structură terțiară sau cuaternară. Acest lucru este explicat din nou de specificitatea moleculei.

Funcțiile enzimelor din celulă

Sarcina principală a enzimei este accelerarea reacției corespunzătoare. Orice cascadă de procese, de la descompunerea peroxidului de hidrogen la glicoliză, necesită prezența unui catalizator biologic.

Activitatea corespunzătoare a enzimelor se realizează prin specificitate ridicată la un anumit substrat. Acest lucru înseamnă că catalizatorul poate accelera doar o anumită reacție și nu mai mult, chiar foarte asemănător. Prin gradul de specificitate, se disting următoarele grupe de enzime:

1) Enzime cu specificitate absolută, când este catalizată doar o singură reacție. De exemplu, colagenaza scade colagenul, iar maltaza imparte maltoza.

2) Enzime cu specificitate relativă. Acestea includ substanțe care pot cataliza o anumită clasă de reacții, de exemplu, scindarea hidrolitică.

Activitatea biocatalizatorului începe din momentul atașării centrului său activ la substrat. În același timp, aceștia vorbesc despre o interacțiune complementară, cum ar fi o blocare și o cheie. Aici se înțelege coincidența completă a formei centrului activ cu substratul, ceea ce face posibilă accelerarea reacției.

Următoarea etapă constă în cursul reacției în sine. Rata acesteia crește datorită acțiunii complexului enzimatic. În cele din urmă, obținem enzima, care este asociată cu produsele reacției.

Etapa finală este detașarea produselor de reacție din enzimă, după care centrul activ devine din nou liber pentru lucrarea următoare.

Schematic, activitatea enzimei în fiecare etapă poate fi scrisă după cum urmează:

1) S + E -> SE

2) SE -> SP

3) SP -> S + P, unde S este un substrat, E este o enzimă și P este un produs.

Clasificarea enzimelor

În corpul uman, puteți găsi un număr enorm de enzime. Toate cunoștințele despre funcțiile și munca lor au fost sistematizate, iar ca urmare a existat o clasificare comună, prin care se poate determina cu ușurință ceea ce este un anumit catalizator. Aici sunt 6 clase de bază de enzime, precum și exemple de anumite subgrupe.

1. Oxidoreductaza.

Enzimele din această clasă catalizează reacțiile de reducere a oxidării. Sunt identificate în total 17 subgrupuri. Oxidoreductazele au de obicei o parte non-proteică, reprezentată de o vitamină sau hemă.

Printre oxidoreductazele există adesea următoarele subgrupuri:

a) Dehidrogenaze. Biochimia enzimelor-dehidrogenazelor constă în desprinderea atomilor de hidrogen și transferul lor la un alt substrat. Acest subgrup se găsește cel mai adesea în reacțiile de respirație, fotosinteză. Ca parte a dehidrogenazei este în mod necesar prezent sub forma de coenzima NAD / NADH sau flavoproteinelor FAD / FMN. Adesea există ioni metalici. Exemplele includ enzime, cum ar fi tsitohromreduktazy, piruvat dehidrogenază, dehidrogenaza isocitrate, precum și multe enzime hepatice (lactat dehidrogenaza, glutamat dehidrogenaza, și așa mai departe. D.).

b) Oxidaza. Un număr de enzime catalizează adăugarea de oxigen la hidrogen, drept rezultat, produsele de reacție pot fi apă sau peroxid de hidrogen (H₂0, H₂0₂). Exemple de enzime: citocrom oxidază, tirozinază.

c) Peroxidaze și catalaze - enzime care catalizează descompunerea lui H₂O₂ pe oxigen și apă.

d) Oxigenaze. Acești biocatalizatori accelerează atașarea oxigenului la substrat. Dopaminhidroxilaza este un exemplu de astfel de enzime.

2. Transferase.

Sarcina enzimelor din această grupă este transferul radicalilor din substanța donantă la substanța receptoare.

a) Metiltransferaze. ADN-metiltransferazele sunt principalele enzime care controlează procesul de replicare ADN-ul. metilare nucleotida joacă un rol important în reglarea acidului nucleic.

b) Aciltransferaze. Enzimele acestui subgrup transportă grupul acil de la o moleculă la alta. Exemple aciltransferaze: aciltransferază lecitină-colesterol (poartă grupe funcționale cu un acid gras asupra colesterolului), lizofosfatidilholinatsiltransferaza (grupa acil este transferată în lizofosfatidilcolină).

c) Aminotransferazele sunt enzime care participă la conversia aminoacizilor. Exemple de enzime: alanin aminotransferaza, care catalizează sinteza alaninei din piruvat și glutamat prin transfer amină.

d) fosfotransferaza. Enzimele acestui subgrup catalizează adăugarea unei grupări fosfat. Un alt nume pentru fosfotransferaze, kinaze, este mult mai comun. Exemplele includ enzime precum hexokinază și aspartat, care sunt atașate la resturile de fosfat hexoze (cea mai mare parte glucoză), și respectiv acid aspartic.

3. Hidrolaze - o clasă de enzime care catalizează scindarea legăturilor într-o moleculă cu adăugarea ulterioară de apă. Substanțele care aparțin acestui grup sunt enzimele de bază ale digestiei.

a) Esterases - rupe legăturile eterice. Un exemplu sunt lipazele care descompun grăsimile.

b) glicozidaze. Biochimia enzimelor din această serie constă în distrugerea legăturilor glicozidice ale polimerilor (polizaharide și oligozaharide). Exemple: amilază, zaharoză, maltază.

c) Peptidaze - enzime care catalizează defalcarea proteinelor la aminoacizi. Peptidazele includ enzime cum ar fi pepsine, tripsină, chymotripsină și carboxipeptidază.

d) Amidaze - legături amidă de clivaj. Exemple: arginază, urează, glutaminază etc. Multe enzime amidază apar în ornitină.

4. Lizele sunt enzime, similare în funcție de hidrolaze, totuși, atunci când se separă legăturile în molecule, apa nu este consumată. Enzimele din această clasă au întotdeauna o parte nonproteină, de exemplu, sub formă de vitamine B1 sau B6.

a) Decarboxilaza. Aceste enzime acționează asupra legăturii C-C. Exemple sunt decarboxilaza de glutamat sau decarboxilaza piruvat.

b) Hidratazele și dehidratazele sunt enzime care catalizează reacția de scindare a legăturilor C-O.

c) Amidina-lilaza - distruge legătura C-N. Exemplu: arginină succinat-lyaza.

d) P-O-lyaza. Astfel de enzime, ca regulă, scindează grupul fosfat din substanța substrat. Exemplu: adenilat ciclaza.

Biochimia enzimelor se bazează pe structura lor

Capacitățile fiecărei enzime sunt determinate de un individ, numai de structura sa inerentă. Orice enzimă este, în primul rând, o proteină, iar structura și gradul său de pliere joacă un rol decisiv în determinarea funcției sale.

Fiecare biocatalizator este caracterizat de prezența unui centru activ, care, la rândul său, este împărțit în mai multe zone funcționale independente:

1) Centrul catalitic este o regiune specială a proteinei prin care enzima este atașată la substrat. În funcție de conformația moleculei proteice, centrul catalitic poate lua o formă diversă, care trebuie să corespundă substratului în același mod ca și blocarea cheii. O structură atât de complexă explică de ce proteină fermentativă este în stare terțiară sau cuaternară.

2) Centrul de adsorbție - servește drept "titular". Aici, în primul rând, există o legătură între molecula enzimei și molecula substratului. Cu toate acestea, legăturile care formează centrul de adsorbție sunt foarte slabe și, prin urmare, reacția catalitică în acest stadiu este reversibilă.

3) Centrele alosterice pot fi amplasate atât în ​​centrul activ cât și pe întreaga suprafață a enzimei ca întreg. Funcția lor este reglarea enzimei. Reglarea apare cu ajutorul moleculelor de inhibitori și a moleculelor de activator.

Proteinele activatoare, care se leagă de molecula enzimei, își accelerează activitatea. Inhibitorii, dimpotrivă, inhibă activitatea catalitică, iar acest lucru poate avea loc în două moduri: fie molecula se leagă la regiunea centru alosterică a centrului activ al enzimei (inhibare competitivă) sau este atașată la o altă regiune a proteinei (inhibarea necompetitivă). Inhibarea competitivă este considerată mai eficientă. După spațiu închis, astfel, pentru legarea substratului la enzimă, iar acest proces este posibil doar în cazul unei coincidențe practic completă a moleculei de inhibitor și formează un centru activ.

Enzima constă adesea nu numai din aminoacizi, ci și din alte substanțe organice și anorganice. În consecință, apoenzima este izolată - partea proteică, coenzima este partea organică și cofactorul este partea anorganică. Coenzima poate fi reprezentată de ulcere, grăsimi, acizi nucleici, vitamine. La rândul său, cofactorul este cel mai adesea ioni metalici auxiliari. Activitatea enzimelor este determinată de structura sa: substanțele adiționale din compoziție schimbă proprietățile catalitice. Diferitele tipuri de enzime sunt rezultatul combinării tuturor factorilor de formare complexi de mai sus.

Reglarea enzimelor

Enzimele ca substanțe biologic active nu sunt întotdeauna necesare organismului. Biochimia enzimelor este de așa natură încât poate afecta o celulă vie în caz de cataliză excesivă. Pentru a preveni efectul dăunător al enzimelor asupra corpului, este necesar să reglezi cumva activitatea lor.

Deoarece enzimele sunt asemănătoare cu proteinele, ele se descompun cu ușurință la temperaturi ridicate. Procesul de denaturare este reversibil, dar poate afecta semnificativ activitatea substanțelor.

pH-ul joacă, de asemenea, un rol important în reglementare. Cea mai mare activitate a enzimelor, ca regulă, este observată la valori neutre ale pH-ului (7.0-7.2). De asemenea, există enzime care funcționează numai în mediu acid sau numai în mediu alcalin. Astfel, pH-ul scăzut este menținut în lizozomii celulari, la care activitatea enzimelor hidrolitice este maximă. În cazul intrării lor accidentale în citoplasmă, unde mediul este mai aproape de neutru, activitatea lor va scădea. Această protecție împotriva "consumului de sine" se bazează pe caracteristicile hidrolazelor.

Este de remarcat importanța coenzimei și cofactorului în compoziția enzimelor. Prezența vitaminelor sau a ionilor metalici influențează în mod semnificativ funcționarea anumitor enzime specifice.

Nomenclatorul enzimelor

Toate enzimele corpului sunt numite, în funcție de apartenența lor la oricare dintre clase, precum și de substratul cu care aceștia reacționează. Uneori nomenclatura sistematică utilizarea în numele nu este una, ci două substraturi.

Exemple de nume ale unor enzime:

1. Enzime ale ficatului: lactat-dehidrogenază, glutamat-dehidrogenază.
2. Numele complet sistematic al enzimei este lactatul-NAD + -hidroxdoreductaza.

Numele păstrate și trivial care nu respectă regulile nomenclaturii. Exemple sunt enzimele digestive: tripsina, chymotripsina, pepsina.

Procesul de sinteză a enzimelor

Funcțiile enzimelor sunt determinate la nivel genetic. Deoarece molecula este în mare măsură o proteină, atunci sinteza ei repetă exact procesele de transcriere și traducere.

Sinteza enzimelor are loc în conformitate cu următoarea schemă. Mai întâi, informațiile despre enzima dorită sunt citite din ADN, ducând la formarea ARNm. ARN-ul matricei codifică toți aminoacizii care alcătuiesc enzima. Reglementarea enzimelor pot apărea, de asemenea, la nivelul ADN-ului, în cazul în care produsul reacției catalizate suficient oprește gena transcriere și din contră, în cazul în care există o necesitate în produs, se activeaza procesul de transcriere.

După ce ARNm este eliberat în citoplasma celulei, următoarea etapă începe - traducerea. Pe ribozomii reticulului endoplasmatic, un lanț primar este sintetizat, constând din aminoacizi legați prin legături peptidice. Cu toate acestea, molecula de proteine ​​din structura primară nu-și poate îndeplini funcțiile enzimatice.

Activitatea enzimelor depinde de structura proteinei. Pe același EPS, proteina este răsucite, rezultând formarea unei structuri secundare și apoi a unei structuri terțiare. Sinteza unor enzime se oprește deja în această etapă, totuși, pentru a activa activitatea catalitică, este adesea necesar să se adauge coenzima și cofactorul.

În anumite zone ale reticulului endoplasmatic, componentele organice ale enzimei atașează: monozaharide, acizi nucleici, grăsimi, vitamine. Unele enzime nu pot funcționa fără prezența coenzimelor.

Cofactorul joacă un rol decisiv în educație structura cuaternară a proteinei. Unele funcții ale enzimelor sunt disponibile numai atunci când proteina ajunge la organizația de domeniu. Prin urmare, pentru ei, prezența unei structuri cuaternare este foarte importantă, în care ionul metalic este legătura de legătură între mai multe globule ale proteinei.

Forme multiple de enzime

Există situații în care este necesar să existe mai multe enzime care catalizează aceeași reacție, dar diferă unele de altele în unele parametri. De exemplu, o enzimă poate funcționa la 20 de grade, dar la 0 de grade nu mai poate să-și îndeplinească funcțiile. Ce ar trebui să facă un organism viu într-o situație similară la temperaturi ambiante scăzute?

Această problemă este ușor de rezolvat prin prezența a mai multe enzime care catalizează aceeași reacție, dar care funcționează în condiții diferite. Există două tipuri de forme multiple de enzime:

1. Izoenzime. Astfel de proteine ​​sunt codificate de gene diferite, constau din aminoacizi diferiți, dar catalizează aceeași reacție.
2. Formate multiple multiple. Aceste proteine ​​sunt transcrise din aceeași genă, totuși, pe ribozomi, peptidele sunt modificate. La ieșire se obțin mai multe forme ale aceleiași enzime.

Ca rezultat, primul tip de forme multiple se formează la nivel genetic, când cel de-al doilea tip este post-translațional.

Importanța enzimelor

Utilizarea enzimelor în medicină este redusă la producerea de medicamente noi, în care substanțele sunt deja în cantități potrivite. Oamenii de știință nu au găsit încă o modalitate de a stimula sinteza enzimelor care lipsesc în organism, dar acum este distribuit pe scară largă de medicamente, care pot face pentru durata dezavantajul lor.

Diferitele enzime din celulă catalizează un număr mare de reacții asociate cu menținerea activității vitale. Unul dintre acești enomi este reprezentanții grupului de nucleaze: endonuclează și exonuclează. Munca lor este sa mentina un nivel constant de acizi nucleici in celula, sa indeparteze ADN-ul si ARN-ul deteriorat.

Nu uitați de fenomenul de coagulare a sângelui. Fiind o măsură eficientă de protecție, acest proces este controlat de un număr de enzime. Principala este trombina, care transferă fibrinogenul inactiv al proteinelor către fibrina activă. Firele sale creează un fel de rețea care înfundă locul de distrugere a vasului, prevenind astfel pierderea excesivă de sânge.

Enzimele sunt folosite în fabricarea vinului, fabricarea berii, obținerea multor produse lactate fermentate. Drojdia poate fi utilizată pentru a produce alcool din glucoză, totuși, un extract din ele este suficient pentru succesul acestui proces.

Informații interesante despre care nu știați

- Toate enzimele corpului au o masă imensă - de la 5000 la 1.000.000 Da. Acest lucru se datorează prezenței proteinelor în moleculă. Pentru comparație, greutatea moleculară a glucozei este de 180 Da, iar cea a dioxidului de carbon este de numai 44 Da.

- Până în prezent, au fost descoperite mai mult de 2.000 de enzime care au fost găsite în celulele diferitelor organisme. Cu toate acestea, majoritatea acestor substanțe nu sunt încă pe deplin înțelese.

- Activitatea enzimelor este utilizată pentru a obține pulberi eficiente de detergent. Aici enzimele îndeplinesc același rol ca și în organism: distrug substanțele organice, iar această proprietate ajută la lupta împotriva petelor. Se recomandă utilizarea unui detergent similar la o temperatură de cel mult 50 de grade, în caz contrar poate apărea procesul de denaturare.

- Potrivit statisticilor, 20% dintre oamenii din întreaga lume suferă de lipsa oricăror enzime.

- Cu privire la proprietățile enzimelor cunoscute de mult timp, dar numai în 1897 oamenii au dat seama că pentru a fermenta zahărul în alcool, puteți folosi nu drojdia în sine, ci extractul din celulele lor.