Kinetica reacțiilor enzimatice - descriere, caracteristici și tabel

Kinetica reacțiilor enzimatice este considerată în lucrările lui Menten și Michaelis. În detaliu, oamenii de știință au descris această problemă în ecuația completă a enzimei-substrat.

definiție

Caracteristicile cineticii reacțiilor enzimatice sunt considerate în știința enzimelor, care studiază dependența ratei unui astfel de proces de caracteristicile chimice ale factorului substrat, mediu, străin care afectează cursul reacției chimice.

Cu o concentrație semnificativă de substrat, nu va afecta viteza procesului.

Specificitatea percolației

Activitatea enzimei este analizată la concentrații semnificative de substraturi (ordine zero chimic). În astfel de condiții, modificarea ratei procesului va fi afectată numai de cantitatea de enzimă.

Cinetica reacțiilor enzimatice în celulele vii are anumite caracteristici distinctive. Enzimele din ele nu se aplică forței depline. Cu o cantitate excesivă de substrat, care este posibilă în condiții experimentale, viteza de reacție va fi proporțională cu cantitatea de enzimă. Cu o creștere semnificativă a acestui indicator, se observă o încălcare a acestei proporționalități.

Efectul modulatoarelor asupra enzimelor

Cinetica reacțiilor enzimatice explică creșterea liniară a ratei procesului cu o creștere a conținutului substratului. Cu o creștere excesivă a concentrației sale, se observă o scădere a substratului, iar rapiditatea procesului chimic scade.

Kinetica reacțiilor enzimatice confirmă dependența activității enzimatice de pH-ul mediului, specificitatea enzimei și cantitatea sa. Substanțele care influențează cursul unei astfel de reacții sunt numite modulatoare sau efectori. Ele sunt împărțite în inhibitori și activatori, care ajută la încetinirea sau accelerarea unui anumit proces.

Fundamentele cineticei reacțiilor enzimatice permit înțelegerea pe deplin a esenței efectului acestor substanțe. Unele dintre ele sunt considerate regulatoare naturale ale procesului metabolic. Există diferite tipuri de modulatori ai activității enzimatice, care diferă una de alta în mecanismul de acțiune și structură.

Opțiuni de activare

Care este caracteristica cineticii reacțiilor enzimatice? Biochimia ia în considerare acizii biliari, ionii metalici, anionii ca activatori. Există situații în care o substanță cu privire la o enzimă va acționa ca un activator, iar într-un alt caz este un inhibitor. Activatorii specifici pentru detectarea enzimelor sunt ionii metalici.

Ele pot stimula procesul de atașare la enzima substratului, pot participa la formarea structurii sale terțiare sau pot acționa ca parte a centrului activ.

Care este cinetica reacțiilor enzimatice? Se poate observa pe scurt faptul că cationii multor metale sunt componente obligatorii necesare pentru funcționarea completă a multor enzime. Pentru unele dintre ele, mai multe ioni diferiți sunt necesari simultan. De exemplu, pentru ATPază, care produce transportul ionic prin membrana plasmatică, sunt necesare ioni de magneziu, sodiu și potasiu.

Metalele pot fi în grupul protetic de enzime. De exemplu, fierul este considerat o componentă importantă a catalazei în compoziția compușilor porfirinei. Cobaltul face parte din grupul protetic de izomerază de metilmalonil și de transferază de homocisteină, iar manganul este necesar pentru activarea dehidrogenazei izocitrat. Există un grup de enzime care este activat de cAMP. Astfel de enzime se numesc proteine ​​kinaze. Se compune din două subunități:

• Cel catalitic, care conține centrul activ;
• Centrul de reglementare, unde este localizat centrul de legare la cAMP.

Numai cu interacțiunea dintre centrul de reglementare a enzimei și c-AMP, acesta dobândește activitate.

Cinetica reacțiilor enzimatice: constanta lui Michaelis, condițiile de percolare, toate sunt analizate în detaliu în chimia fizică.

Caracteristicile enzimelor

Sunt molecule compacte, au o masă moleculară relativă de 104, un diametru de 20A. Enzimele, care fac parte din proteinele globulare, se formează atunci când legăturile peptidice cu 20 de resturi de aminoacizi sunt determinate de un compus.

Structura internă a enzimelor din biochimie se caracterizează prin patru tipuri de structuri:

• primar este asociat cu un cod genetic;
• structura secundară caracterizează lanțul spiral;
• terțiar determină așezarea spațială a spiralei lanțului polipeptidic;
• cuaternar este asociat cu asocierea globulelor într-o enzimă activă oligomerică.

Specificitatea proceselor cu un singur substrat

Kinetica reacțiilor enzimatice ale ecuației Michaelis-Menten explică relația dintre viteza și concentrațiile substratului.

În 1903, Henry a recunoscut că enzima cu un substrat formează un compus intermediar. Dacă enzima însăși este E, substratul S, atunci intermediarul va avea forma ES.
L. Michaelis a luat pentru analiza cineticii acestui proces un mecanism care include două etape: reversibil, ireversibil.

Ecuațiile cinetice ale acestor două procese au o formă destul de complexă. Pentru soluția lor se folosesc concentrații staționare. Rata de preparare a intermediarului este descrisă de legea maselor acționând, corelează concentrațiile inițiale ale substratului și enzimei, indicii actuali, precum și concentrațiile produsului intermediar și de reacție.

Caracteristicile soluției

Care sunt principalele cinetici ale reacțiilor enzimatice? Tabelul utilizat în chimia fizică permite rezolvarea sistemului de ecuații în următoarele cazuri:

• cu o scădere a concentrației de materii prime;
• când cantitatea de produs este depășită în comparație cu complexul intermediar.

Pentru procesele enzimatice, raportul ratelor la care a doua constanță este semnificativ mai mare decât valoarea primului este îndeplinit. Motivul este instabilitatea compusului intermediar, concentrația sa inestimabilă.

Conform deciziei IUPAC, constanta care permite descrierea cineticii procesului chimic a fost numita constanta Michaelis.

Dependența liniară a vitezei inițiale de concentrația substratului a fost confirmată experimental.

Sensul fizic al constantei lui Michaelis

Pentru a răspunde la această întrebare, luați concentrația substratului, la care enzima prezintă jumătate din activitatea sa. Constanta Michaelis are aceeași dimensiune ca și concentrația inițială a substratului: mol / litru.

Parametrii numerici ai unei valori constante date variază de la 10 -2 la 10 8 M. În cursul studiilor experimentale sa stabilit că constanta Michaelis este o funcție a temperaturii. Aceasta depinde de prezența altor substanțe care efectuează în proces rolul activatorului sau inhibitorului.

Caz special

Dacă în cursul procesului se atinge o stare la care se observă constante egale, echilibrul se stabilește în sistem. Acest lucru face posibilă aplicarea, în analiza proceselor enzimatice, a aproximării concentrațiilor de cvasi-echilibru.

Ca rezultat, expresia pentru constanta Michaelis este mult simplificată, ea caracterizează afinitatea enzimei pentru substratul utilizat.

Inhibarea proceselor enzimatice

Astfel de substanțe sunt reactivi, care, atunci când sunt introduși în sistemul de reacție, reduc semnificativ rata de interacțiune. Pentru cataliza enzimatică, pre-adsorbția substratului, orientarea clară a acestuia față de grupările active din centrul catalitic și pentru inhibare pot fi limitate numai la legarea obișnuită a inhibitorului la anumite fragmente ale situsului de adsorbție.

Proprietățile inhibitorilor compusului se pot manifesta prin formarea de complexe puternice (cianuri) și, de asemenea, prin acțiunea asupra unei grupări carbonil cu denaturarea proteinelor.

Tipuri de inhibiție

Efectul încetinirii interacțiunii chimice se observă din mai multe motive:

• Inhibitorul concurează pentru centrul activ cu substratul, creând un centru inactiv cu enzima. În cazul creșterii concentrației substratului, se restabilește activitatea în soluția enzimei în sine.
• Inhibitorul se atașează la o altă parte a moleculei de proteină, formând un complex inactiv. Enzima își restabilește activitatea inițială sub influența altor substanțe, fără a afecta substratul.

Viteza procesului este legată de viteza de formare a produsului final prin concentrații, constanta Michaelis. Ultima valoare poate fi determinată grafic, precum și exprimată matematic din formula. Cu un complex inactiv, inhibitorul nu interferează cu reacția dintre enzimă și substrat, dar reduce semnificativ viteza procesului.

În timpul procesării statistice a datelor experimentale, a fost posibilă evidențierea principalilor parametri pentru inhibarea necompetitivă, pentru a dovedi relația dintre amploarea vitezei și indicii de concentrație.

Kinetica proceselor chimice implică descrierea caracteristicilor tuturor etapelor proceselor chimice folosind cantități constante, ecuația lui Michaelis-Menten. În cursul studiilor experimentale, s-a găsit o relație între viteza procesului enzimatic și schimbarea concentrației produsului de reacție sau a substratului de pornire.

În plus, se stabilește relația dintre viteză și natura enzimei. Din caracteristicile sale, activitatea, comportamentul specific în cursul interacțiunii depinde în mod direct. O măsură a activității enzimatice este o unitate standard care caracterizează cantitatea de enzimă care catalizează conversia în μmol de substrat de pornire pe minut.

Enzimele sunt utilizate pe scară largă în medicina modernă, viteza lor determină în mod direct viteza definirii problemei, precum și calitatea diagnosticului medical al pacientului.