Structura imunoglobulinelor. Clasele de imunoglobuline

Sistemul limfatic al persoanei efectuează o serie de caracteristici de securitate importante care împiedică dezvoltarea microorganismelor patogene sau a virusurilor în mass-media, celule și țesuturi lichide. Pentru imunitatea umorală, limfocitele B răspund, care, la maturizarea ulterioară, sintetizează imunoglobulinele (Ig). Structura acestor substanțe vă permite să găsiți, să marcați și să distrugeți antigele care au intrat în organism. Care sunt caracteristicile moleculelor?

Celulele plasmatice

Toate celulele limfatice ale corpului uman sunt împărțite în două grupe mari: limfocitele T și limfocitele B. Primii sunt responsabili pentru imunitatea celulară, absorbind antigeni în procesul de fagocitoză. A doua sarcină este de a sintetiza anticorpi specifici - imunitate umorală.

limfocitele B sunt determinate în organele limfoide secundare (ganglioni limfatici, splină) și apoi formează o populație de celule plasmatice, numite celule plasmatice. Apoi migrează la măduva osoasă roșie, membranele mucoase și țesuturile.

Celulele plasmatice ajung la dimensiuni mari (până la 20 μm), colorate bazofile, adică violete cu coloranți. În centrul acestor celule este un nucleu mare, cu bucăți caracteristice de heterochromatină, care seamănă cu spițele unei roți.

Citoplasma pătează mai ușor decât nucleul. Acesta găzduiește un centru de transport puternic, format dintr-un reticul endoplasmic și aparatul Golgi. AG se dezvoltă destul de puternic, formând așa-numita terasă luminată a celulei.

Toate aceste structuri vizează sinteza anticorpilor care sunt responsabili pentru imunitatea umorală. Structura moleculei de imunoglobulină are propriile caracteristici, deci este important ca aceste structuri să se maturează treptat și calitativ în timpul sintezei.

De fapt, pentru aceasta, este dezvoltată o rețea densă de aparate EPS și Golgi. De asemenea, aparatul genetic al plasmocitelor, încapsulat în nucleu, este îndreptat în primul rând la sinteza proteinelor de anticorpi. matur celulele plasmatice sunt un exemplu de grad înalt de determinare, astfel încât acestea rareori se împart.

Structura anticorpilor de imunoglobulină

Aceste molecule foarte specializate sunt glicoproteine, deoarece au o porțiune de proteine ​​și carbohidrați. Suntem interesați de scheletul imunoglobulinelor.

Molecula constă din 4 lanțuri peptidice: două lanțuri grele (lanțuri H) și doi plămâni (lanțuri L). Acestea sunt conectate între ele prin legături disulfidice, și ca rezultat, putem vedea forma moleculei seamănă cu o praștie.

Structura imunoglobulinelor este direcționată către un compus cu antigeni utilizând fragmente Fab specifice. La capetele libere ale "praștiei", fiecare astfel de loc este format din două domenii variabile: unul din cel greu și unul din lanțul ușor. Cadrul este un domeniu permanent (3 pe fiecare greu și unul pe lanțuri ușoare).

Mobilitatea capetelor variabile ale imunoglobulinei este asigurată de prezența unei regiuni de articulație la locul unde se formează legătura disulfidică dintre cele două catene H. Atât de mult simplifică procesul de interacțiune a antigenului-anticorp.

Cel de-al treilea capăt al moleculei, care nu interacționează cu moleculele străine, rămâne necontrolat. Se numește regiunea Fc și este responsabilă pentru atașarea imunoglobulinei la membranele plasmocitelor și la alte celule. Apropo, lanțurile ușoare pot fi de două tipuri: kappa (kappa) și lambda (lambda). Acestea sunt interconectate prin legături disulfidice. De asemenea, există cinci tipuri de lanțuri grele, conform cărora sunt clasificate diferite tipuri de imunoglobuline. Asta este alfa - (alfa), delta (delta), epsilon - (epsilon), gamma - (gamma) mu - (mu) din lanț.

Anumiți anticorpi sunt capabili să formeze structuri polimerice care sunt stabilizate prin peptide J suplimentare. Astfel se formează dimeri, trimieri, tetrameri sau pentomeri ai Ig de un anumit tip.

O altă caracteristică suplimentară S-lanț a structurii imunoglobulina secretorie si biochimie care le permit să opereze în membranele mucoase ale gurii sau intestinului. Acest lanț suplimentar previne distrugerea moleculelor de anticorpi prin enzimele naturale.

Structura și clasele de imunoglobuline

Varietatea anticorpilor din corpul nostru determină variabilitatea funcțiilor imunității umorale. Fiecare clasă Ig are propriile sale caracteristici distinctive, conform cărora nu este greu să ghicești rolul lor în sistemul imunitar.

Structura și funcția imunoglobulinelor depind în mod direct una de cealaltă. La nivel molecular, acestea diferă în secvența de aminoacizi a lanțului greu, tipurile pe care le-am menționat deja. Prin urmare, se disting 5 tipuri de imunoglobuline: IgG, IgA, IgE, IgM și IgD.

Caracteristicile imunoglobulinei G

IgG nu formează polimeri și nu este încorporat în membranele celulare. Compoziția moleculelor a evidențiat prezența unui lanț greu gama.

O caracteristică distinctivă a acestei clase este faptul că numai acești anticorpi pot penetra placă barieră și pentru a forma apărarea imună a embrionului.

IgG reprezintă 70-80% din totalul anticorpilor serici, astfel încât moleculele pot fi ușor detectate prin metode de laborator. În sânge, conținutul mediu al acestei clase este de 12 g / l, iar un astfel de indicator este de obicei atins de vârsta de 12 ani.

Structura imunoglobulinei G vă permite să efectuați următoarele funcții:

1. Neutralizarea toxinelor.
2. Opsonizarea antigenilor.
3. Lansarea citolizei mediate de complement.
4. Prezentarea antigenului în celulele ucigașe.
5. Oferă imunitate nou-născutului.

Imunoglobulina A: caracteristici și funcții

Această clasă de anticorpi are loc în două forme: ser și secretor.

În serul de sânge, IgA reprezintă 10-15% din totalul anticorpilor, iar valoarea medie a acestora este de 2,5 g / l până la 10 ani.

Suntem mai interesați de forma secretorie a imunoglobulinei A, deoarece aproximativ 60% din moleculele din această clasă de anticorpi sunt concentrate în membranele mucoase ale corpului.

Structura imunoglobulinei A diferă de asemenea în variabilitatea sa datorită prezenței peptidei J, care poate participa la formarea dimerilor, trimerilor sau tetramerilor. Datorită acestui fapt, un astfel de complex de anticorpi este capabil să lege un număr mare de antigeni.

În timpul formării IgA, o altă componentă, proteina S, este atașată la moleculă. Sarcina sa principală este de a proteja întregul complex de efectul distructiv al enzimelor și al altor celule ale sistemului limfatic uman.

Imunoglobulina A se găsește în membranele mucoase ale tractului gastro-intestinal, ale sistemului genito-urinar și ale căilor respiratorii. Moleculele IgA cuprind particulele antigenice, împiedicând astfel adeziunea lor la pereții organelor goale.

Funcțiile acestei clase de anticorpi sunt următoarele:

1. Neutralizarea antigenelor.
2. Acestea sunt prima barieră între toate moleculele de imunitate umorală.
3. Omonizați și etichetați antigeni.

Imunoglobulina M

Reprezentanții clasei IgM se disting prin mărimea moleculei mari, deoarece complexele lor sunt pentameri. Întreaga structură este susținută de proteina J, iar cadrul moleculei este lanțuri grele de tip nu.

Structura pentamerică este caracteristică formei secretoare a acestei imunoglobuline, dar există și monomeri. Acestea din urmă sunt atașate la membranele limfocitelor B, ajutând astfel celulele să detecteze elementele patogene în fluidele corporale.

Doar 5-10% este IgM în serul sanguin, iar conținutul său în medie nu depășește 1 g / l. Anticorpii din această clasă sunt cei mai vechi din planul evolutiv și sunt sintetizați numai de limfocitele B și de precursorii lor (plasmocitele nu sunt capabile de acest lucru).

Numărul de anticorpi M este crescut la nou - născuți, ca. acesta este un factor de secreție intensă a IgG. Această stimulare influențează pozitiv dezvoltarea imunității copilului.

Structura imunoglobulina M previne traversează bariera placentară, astfel încât detectarea anticorpilor în fluidele fetale devine un semnal de mecanisme metabolice încălcări ale infecției sau defect placentar.

Funcțiile de IgM:

1. Neutralizarea.
2. Opsonizarea.
3. Activarea citolizei dependente de complement.
4. Formarea imunității nou-născutului.

Caracteristicile imunoglobulinei D

Acest tip de anticorpi a fost studiat destul de mult, deci rolul lor în organism nu este pe deplin înțeles. Există IgD numai sub formă de monomeri, în ser, aceste molecule nu sunt mai mari de 0,2% din toți anticorpii (0,03 g / l).

Funcția principală a imunoglobulinei D este recepția în membrană a limfocitelor B, totuși numai 15% din întreaga populație a acestor celule are IgD. Anticorpii sunt atașați cu capătul Fc al moleculei, iar lanțurile grele sunt în clasa delta.

Structura și funcția imunoglobulinei E

Această clasă este o fracție nesemnificativă a tuturor anticorpilor serici (0,00025%). IgE, aka reagin, sunt foarte cytophilous: monomeri ai acestor imunoglobuline sunt atașate la membranele celulelor mastocite și bazofile. Ca rezultat, IgE afectează producția de histamină, ceea ce duce la apariția reacțiilor inflamatorii.

În structura imunoglobulinei E, sunt prezente lanțuri grele de tip epsilon.

Din cauza cantității mici, acești anticorpi sunt foarte dificil de detectat prin metode de laborator în serul de sânge. Creșterea IgE este un semn important de diagnostic al reacțiilor alergice.

constatări

Structura imunoglobulinelor afectează direct funcțiile lor în organism. Imunitatea umorală joacă un rol important în menținerea homeostaziei, astfel încât toți anticorpii trebuie să funcționeze în mod clar și fără probleme.

Conținutul tuturor claselor Ig este strict definit pentru oameni. Orice schimbări înregistrate în laborator pot fi o scuză pentru dezvoltarea proceselor patologice. Aceasta este ceea ce medicii folosesc în practica lor.